bielkovinová regulačná funkcia, bielkovinová regulačná funkcia
— realizácia prostredníctvom proteínov regulácie procesov v bunke alebo v organizme, ktorá je spojená s ich schopnosťou prijímať a prenášať informácie. Pôsobenie regulačných proteínov je reverzibilné a spravidla vyžaduje prítomnosť ligandu. Neustále sa objavuje stále viac nových regulačných proteínov, v súčasnosti je známa pravdepodobne len malá časť z nich.

Existuje niekoľko typov proteínov, ktoré vykonávajú regulačnú funkciu:

• proteíny - receptory, ktoré vnímajú signál
• signálne proteíny - hormóny a iné látky, ktoré vykonávajú medzibunkovú signalizáciu (mnohé, aj keď nie všetky, sú proteíny alebo peptidy)
• regulačné proteíny, ktoré regulujú mnohé procesy v bunkách.

• 1 Proteíny zapojené do medzibunkovej signalizácie
• 2 Receptorové proteíny
• 3 Vnútrobunkové regulačné proteíny
  • 3.1 Proteíny regulujúce transkripciu
  • 3.2 Faktory regulujúce preklad
  • 3.3 Faktory regulujúce spájanie
  • 3.4 Proteínkinázy a proteínfosfatázy
• 4 Pozri tiež
• 5 odkazov
• 6 Literatúra

Proteíny zapojené do medzibunkovej signalizácie

Hlavné články: Funkcia proteínovej signalizácie, Hormóny, Cytokíny

Hormonálne proteíny (a ďalšie proteíny zapojené do medzibunkovej signalizácie) ovplyvňujú metabolizmus a ďalšie fyziologické procesy.

Hormóny – látky, ktoré sa tvoria v žľazách s vnútornou sekréciou, sú prenášané krvou a nesú informačný signál. Hormóny sa šíria náhodne a pôsobia len na tie bunky, ktoré majú vhodné receptorové proteíny. Hormóny sa viažu na špecifické receptory. Hormóny zvyčajne regulujú pomalé procesy, napríklad rast jednotlivých tkanív a vývoj tela, existujú však výnimky: napríklad adrenalín je stresový hormón, derivát aminokyselín. Pri vystavení sa uvoľňuje nervový impulz na dreň nadobličiek.Zároveň začne častejšie biť srdce, stúpa krvný tlak a nastávajú iné odozvy. Pôsobí aj na pečeň (odbúrava glykogén). Glukóza sa uvoľňuje do krvi a je využívaná mozgom a svalmi ako zdroj energie.

Receptorové proteíny

Hlavný článok: Bunkový receptor Cyklus aktivácie G-proteínu pod pôsobením receptora.

Receptorové proteíny možno tiež pripísať proteínom s regulačnou funkciou. Membránové proteíny - receptory prenášajú signál z povrchu bunky dovnútra a transformujú ho. Regulujú bunkové funkcie väzbou na ligand, ktorý „sedel“ na tomto receptore mimo bunky; v dôsledku toho sa aktivuje ďalší proteín vo vnútri bunky.

Väčšina hormónov pôsobí na bunku len vtedy, ak je na jej membráne určitý receptor – iný proteín alebo glykoproteín. Napríklad β2-adrenergný receptor sa nachádza na membráne pečeňových buniek. Pri strese sa molekula adrenalínu naviaže na β2-adrenergný receptor a aktivuje ho. Aktivovaný receptor následne aktivuje G proteín, ktorý viaže GTP. Po mnohých prechodných krokoch transdukcie signálu nastáva fosforolýza glykogénu. Receptor vykonal úplne prvú operáciu prenosu signálu, ktorá viedla k rozpadu glykogénu. Bez nej by v bunke nenastali žiadne následné reakcie.

Intracelulárne regulačné proteíny

Proteíny regulujú procesy prebiehajúce vo vnútri buniek pomocou niekoľkých mechanizmov:

• interakcie s molekulami DNA (transkripčné faktory)
• fosforyláciou (proteínkináza) alebo defosforyláciou (proteínfosfatáza) iných proteínov
• interakciou s ribozómom alebo molekulami RNA (translačné regulačné faktory)
• účinky na proces odstraňovania intrónov (regulačné faktory zostrihu)
• vplyv na rýchlosť rozpadu iných proteínov (ubikvitíny atď.)

Proteíny regulujúce transkripciu

Hlavný článok: transkripčný faktor

Transkripčný faktor je proteín, ktorý vstupom do jadra reguluje transkripciu DNA, teda čítanie informácie z DNA do mRNA (syntéza mRNA podľa šablóny DNA). Niektoré transkripčné faktory menia štruktúru chromatínu, čím sa stáva dostupnejším pre RNA polymerázy. Existujú rôzne pomocné transkripčné faktory, ktoré vytvárajú požadovanú konformáciu DNA pre následné pôsobenie iných transkripčných faktorov. Ďalšou skupinou transkripčných faktorov sú tie faktory, ktoré sa neviažu priamo na molekuly DNA, ale sú spojené do zložitejších komplexov pomocou interakcií proteín-proteín.

Faktory translačnej regulácie

Hlavný článok: Vysielanie (biológia)

Translácia je syntéza polypeptidových reťazcov proteínov podľa templátu mRNA, uskutočňovaná ribozómami. Translácia môže byť regulovaná niekoľkými spôsobmi, vrátane pomocou represorových proteínov, ktoré sa viažu na mRNA. Existuje mnoho prípadov, kedy je represorom proteín kódovaný touto mRNA. V tomto prípade nastáva regulácia podľa typu spätná väzba(príkladom toho je represia syntézy enzýmu treonyl-tRNA syntetázy).

regulačné faktory zostrihu

Hlavný článok: Spájanie

V rámci eukaryotických génov existujú oblasti, ktoré nekódujú aminokyseliny. Tieto oblasti sa nazývajú intróny. Najprv sa pri transkripcii prepisujú do pre-mRNA, ale potom sa vystrihnú špeciálnym enzýmom. Tento proces odstraňovania intrónov a následné zošívanie koncov zostávajúcich sekcií sa nazýva spájanie (zosieťovanie, spájanie). Zostrih sa uskutočňuje pomocou malých RNA, zvyčajne spojených s proteínmi, ktoré sa nazývajú regulačné faktory zostrihu. zostrih zahŕňal proteíny s enzymatickou aktivitou. Poskytujú pre-mRNA požadovanú konformáciu. Na zostavenie komplexu (spliceozómu) je potrebné spotrebovať energiu vo forme štiepiteľnej molekuly ATP, preto tento komplex obsahuje proteíny s aktivitou ATPázy.

Existuje alternatívne spájanie. Zostrihové vlastnosti sú určené proteínmi, ktoré sú schopné viazať sa na molekulu RNA v oblastiach intrónov alebo oblastiach na hranici exón-intrón. Tieto proteíny môžu zabrániť odstráneniu niektorých intrónov a zároveň podporovať excíziu iných. Cielená regulácia zostrihu môže mať významné biologické dôsledky. Napríklad u ovocnej mušky Drosophila je základom mechanizmu určovania pohlavia alternatívne spájanie.

Proteínkinázy a proteínfosfatázy

Hlavný článok: Proteínkinázy

Najdôležitejšiu úlohu v regulácii vnútrobunkových procesov zohrávajú proteínkinázy – enzýmy, ktoré aktivujú alebo inhibujú aktivitu iných proteínov naviazaním fosfátových skupín na ne.

Proteínkinázy regulujú aktivitu iných proteínov fosforyláciou – pridaním zvyškov kyseliny fosforečnej k zvyškom aminokyselín, ktoré majú hydroxylové skupiny. Fosforylácia zvyčajne mení fungovanie proteínu, ako je enzymatická aktivita, ako aj poloha proteínu v bunke.

Existujú aj proteínové fosfatázy – proteíny, ktoré odštiepujú fosfátové skupiny. Proteínkinázy a proteínové fosfatázy regulujú metabolizmus, ako aj signalizáciu v bunke. Fosforylácia a defosforylácia proteínov je jedným z hlavných mechanizmov regulácie väčšiny vnútrobunkových procesov.

pozri tiež

• Odporúčaný článok o bielkovinách a najmä sekcia Funkcie bielkovín v tele
• Transkripčné faktory
• Spájanie
• Hormóny
• Cytokíny
• Receptory
• Bunková signalizácia
• Prenos signálu (biológia)

Odkazy

• Kontrola prepisu
• Proteíny vs RNA – kto ako prvý vynašiel zostrih?
• Proteínkinázy
• Preklad a jeho regulácia

Literatúra

• D. Taylor, N. Green, W. Stout. Biológia (v 3 zväzkoch).

bielkovinová regulačná funkcia, bielkovinová regulačná funkcia, bielkovinová regulačná funkcia, bielkovinová regulačná funkcia

Regulačná funkcia bielkovín Informácie O

Ochranná funkcia

Krv a iné tekutiny obsahujú bielkoviny, ktoré môžu zabiť alebo pomôcť zneškodniť baktérie. Krvná plazma obsahuje protilátky – proteíny, z ktorých každá rozpoznáva istý druh mikroorganizmami alebo inými cudzorodými látkami – ako aj ochrannými proteínmi komplementového systému. Existuje niekoľko tried protilátok (tieto proteíny sa nazývajú aj imunoglobulíny), najbežnejší z nich je imunoglobulín G. Sliny a slzy obsahujú proteín lyzozým, enzým, ktorý rozkladá mureín a ničí steny bakteriálnych buniek. Živočíšne bunky pri infekcii vírusom vylučujú interferónový proteín, ktorý zabraňuje množeniu vírusu a tvorbe nových vírusových častíc.

Ochrannú funkciu pre mikroorganizmy plnia aj pre nás nepríjemné bielkoviny, ako sú mikrobiálne toxíny - cholerový toxín, botulistický toxín, difterický toxín atď.. Tým, že poškodzujú bunky nášho tela, chránia pred nami mikróby.

Funkcia receptora

Proteíny slúžia na vnímanie a prenos signálov. Vo fyziológii existuje pojem receptorová bunka, t.j. bunka, ktorá vníma určitý signál (napríklad v sietnici oka sú bunky zrakového receptora). Ale v receptorových bunkách túto prácu vykonávajú receptorové proteíny. Proteín rodopsín obsiahnutý v sietnici oka teda zachytáva svetelné kvantá, po ktorých sa v bunkách sietnice spustí kaskáda dejov, ktorá vedie k vzniku nervového vzruchu a prenosu signálu do mozgu.

Receptorové proteíny sa nachádzajú nielen v receptorových bunkách, ale aj v iných bunkách. Veľmi dôležitú úlohu v tele zohrávajú hormóny – látky vylučované niektorými bunkami a regulujúce funkciu iných buniek. Hormóny sa viažu na špeciálne proteíny – hormonálne receptory na povrchu alebo vo vnútri cieľových buniek.

Regulačná funkcia

Mnohé (aj keď v žiadnom prípade nie všetky) hormóny sú proteíny – napríklad všetky hormóny hypofýzy a hypotalamu, inzulín atď. Ďalším príkladom proteínov, ktoré plnia túto funkciu, môžu byť intracelulárne proteíny, ktoré regulujú prácu génov.

Mnohé proteíny môžu vykonávať viacero funkcií.

Proteínové makromolekuly pozostávajú z b-aminokyselín. Ak zloženie polysacharidov zvyčajne obsahuje rovnakú „jednotku“ (niekedy dve), mnohokrát sa opakuje, potom sa proteíny syntetizujú z 20 rôznych aminokyselín. Po zostavení molekuly proteínu môžu podstúpiť niektoré aminokyselinové zvyšky v proteíne chemické zmeny, takže v "zrelých" proteínoch možno nájsť viac ako 30 rôznych aminokyselinových zvyškov. Takáto rozmanitosť monomérov tiež poskytuje rôzne biologické funkcie vykonávané proteínmi.

B-aminokyseliny majú nasledujúcu štruktúru:

tu R- rôzne skupiny atómy (radikály) rôznych aminokyselín. Atóm uhlíka najbližšie ku karboxylovej skupine je označený gréckym písmenom b, s týmto atómom je aminoskupina spojená v molekulách b-aminokyselín.

AT neutrálne prostredie aminoskupina má slabé zásadité vlastnosti a viaže ión H + a karboxylová skupina je slabo kyslá a uvoľnením tohto iónu sa disociuje, takže hoci sa celkový náboj molekuly nemení, bude súčasne niesť kladný a negatívne nabitá skupina.

Podľa povahy radikálu R sa rozlišujú hydrofóbne (nepolárne), hydrofilné (polárne), kyslé a alkalické aminokyseliny.

Kyslé aminokyseliny majú druhú karboxylovú skupinu. Je o niečo silnejšia ako karboxylová skupina octová kyselina: v kyseline asparágovej je polovica karboxylov disociovaná pri pH 3,86, v kyseline glutámovej - pri pH 4,25 a v kyseline octovej - iba pri 4,8. Spomedzi alkalických aminokyselín je arginín najsilnejší: polovica jeho bočných radikálov si zachováva kladný náboj pri pH 11,5. V lyzíne je bočný radikál typický primárny amín a zostáva napoly ionizovaný pri pH 9,4. Najslabšia z alkalických aminokyselín je histidín, jeho imidazolový kruh je pri pH 6 napoly protónovaný.

Medzi hydrofilnými (polárnymi) aminokyselinami sú tiež dve aminokyseliny, ktoré môžu byť ionizované pri fyziologickom pH - cysteín, v ktorom SH skupina môže darovať H+ ión ako sírovodík, a tyrozín, ktorý má slabo kyslú fenolovú skupinu. . Táto schopnosť je však v nich vyjadrená veľmi slabo: pri pH 7 je cysteín ionizovaný o 8% a tyrozín - o 0,01%.

Na detekciu b-aminokyselín sa zvyčajne používa ninhydrínová reakcia: keď aminokyselina reaguje s ninhydrínom, vytvorí sa jasne sfarbený modrý produkt. Okrem toho jednotlivé aminokyseliny dávajú svoje špecifické kvalitatívne reakcie. Takže aromatické aminokyseliny dávajú žltú farbu kyselina dusičná(pri reakcii dochádza k nitrácii aromatického kruhu). Keď je médium alkalizované, farba sa zmení na oranžovú (podobná zmena farby nastáva pri indikátoroch, napríklad metyloranž). Táto reakcia, nazývaná xantoproteín, sa tiež používa na detekciu proteínov, pretože väčšina proteínov obsahuje aromatické aminokyseliny; želatína túto reakciu nespôsobuje, pretože neobsahuje takmer žiadny tyrozín, žiadny fenylalanín, žiadny tryptofán. Pri zahrievaní s olovnatým Na2PbO2 cysteín vytvára čiernu zrazeninu sulfidu olovnatého PbS.

Rastliny a mnohé mikróby dokážu syntetizovať aminokyseliny z jednoduchých anorganických látok. Zvieratá dokážu syntetizovať len niektoré aminokyseliny, zatiaľ čo iné musia byť získané z potravy. Takéto aminokyseliny sa nazývajú esenciálne. Pre ľudí sú nepostrádateľné fenylalanín, tryptofán, treonín, metionín, lyzín, leucín, izoleucín, histidín, valín a arginín. Žiaľ, obilniny obsahujú veľmi málo lyzínu a tryptofánu, no tieto aminokyseliny sa v oveľa väčšom množstve nachádzajú v strukovinách. Nie je náhoda, že tradičná strava poľnohospodárskych národov zvyčajne obsahuje obilniny aj strukoviny: pšenicu (alebo raž) a hrach, ryžu a sójové bôby, kukuricu a fazuľu. klasické príklady taká kombinácia medzi národmi rôznych kontinentov.

b-atóm uhlíka všetkých 20 aminokyselín je v stave sp3-hybridizácie. Všetky jeho 4 väzby sú umiestnené v uhle asi 109 °, takže vzorec aminokyseliny môže byť vpísaný do štvorstenu.

Je ľahké vidieť, že môžu existovať dva typy aminokyselín, ktoré sú navzájom zrkadlovými obrazmi. Bez ohľadu na to, ako ich pohybujeme a otáčame v priestore, je nemožné ich kombinovať - ​​líšia sa ako pravá a ľavá ruka.

Tento typ izomérie sa nazýva optická izoméria. Je to možné len vtedy, ak má centrálny atóm uhlíka (nazýva sa asymetrické centrum) na všetkých 4 stranách rôzne skupiny(takže glycín nemá žiadne optické izoméry, zatiaľ čo ostatných 19 aminokyselín áno). Z dvoch rôznych izomérnych foriem aminokyselín je tá na obr. 1 umiestnený vpravo sa nazýva tvar D a vľavo - tvar L.

Základné fyzikálne a chemické vlastnosti D- a L-izomérov aminokyselín sú rovnaké, ale líšia sa optické vlastnosti: ich riešenia otáčajú rovinu polarizácie svetla v opačných smeroch. Rýchlosť ich reakcií s inými opticky aktívnymi zlúčeninami je tiež odlišná.

Je zaujímavé, že bielkoviny všetkých živých organizmov, od vírusov až po ľudí, obsahujú iba L-aminokyseliny. D-formy sa nachádzajú v niektorých antibiotikách syntetizovaných hubami a baktériami. Proteíny môžu tvoriť usporiadanú štruktúru iba vtedy, ak obsahujú iba izoméry aminokyselín rovnakého typu.

Existuje niekoľko typov ochranných funkcií proteínov:

Fyzická ochrana. Zúčastňuje sa na ňom kolagén - proteín, ktorý tvorí základ medzibunkovej hmoty spojivových tkanív (vrátane kostí, chrupaviek, šliach a hlbokých vrstiev kože (dermis)); keratín, ktorý tvorí základ rohovitých štítov, vlasov, peria, rohov a iných derivátov epidermy. Zvyčajne sa takéto proteíny považujú za proteíny so štruktúrnou funkciou. Príkladmi tejto skupiny proteínov sú fibrinogény a trombíny, ktoré sa podieľajú na zrážaní krvi.

Chemická ochrana. Väzba toxínov na proteínové molekuly môže zabezpečiť ich detoxikáciu. Pečeňové enzýmy zohrávajú u človeka obzvlášť dôležitú úlohu pri detoxikácii, odbúravaní jedov alebo ich premene do rozpustnej formy, čo prispieva k ich rýchlemu vylučovaniu z tela.

Imunitná ochrana. Bielkoviny nachádzajúce sa v krvi a iné biologické tekutiny, sa podieľajú na obrannej reakcii organizmu na poranenie aj napadnutie patogénmi. Proteíny komplementového systému a protilátky (imunoglobulíny) patria k proteínom druhej skupiny; neutralizujú baktérie, vírusy alebo cudzie proteíny. Protilátky, ktoré sú súčasťou adapt imunitný systém, viažu sa na látky, antigény, cudzie danému organizmu, a tým ich neutralizujú a smerujú do miest zničenia. Protilátky môžu byť vylučované do medzibunkového priestoru alebo sa môžu pripojiť k membránam špecializovaných B-lymfocytov nazývaných plazmatické bunky. Zatiaľ čo enzýmy majú obmedzenú afinitu k substrátu, pretože príliš veľa pripojenia k substrátu môže interferovať s katalyzovanou reakciou, neexistuje žiadne obmedzenie pre pretrvávanie pripojenia protilátok k antigénu.

Regulačná funkcia

Mnohé procesy vo vnútri buniek sú regulované molekulami bielkovín, ktoré neslúžia ani ako zdroj energie, ani ako stavebný materiál pre bunku. Tieto proteíny regulujú transkripciu, transláciu, zostrih, ako aj aktivitu iných proteínov atď. Regulačná funkcia proteínov sa uskutočňuje buď vďaka enzymatickej aktivite (napríklad proteínkináza), alebo vďaka špecifickej väzbe na iné molekuly, napr. ktorý zvyčajne ovplyvňuje interakciu s týmito molekulami.enzýmy.

Génová transkripcia je teda určená pripojením transkripčných faktorov – aktivačných proteínov a represorových proteínov – k regulačným sekvenciám génov. Na úrovni translácie je čítanie mnohých mRNA tiež regulované pripojením proteínových faktorov a degradácia RNA a proteínov je tiež uskutočňovaná špecializovanými proteínovými komplexmi. Najdôležitejšiu úlohu v regulácii vnútrobunkových procesov zohrávajú proteínkinázy – enzýmy, ktoré aktivujú alebo inhibujú aktivitu iných proteínov naviazaním fosfátových skupín na ne.

Funkcia signálu

Signálna funkcia proteínov je schopnosť proteínov slúžiť ako signálne látky, prenášať signály medzi bunkami, tkanivami, orgánmi a rôznymi organizmami. Signalizačná funkcia je často kombinovaná s regulačnou funkciou, pretože mnohé intracelulárne regulačné proteíny tiež vykonávajú signálnu transdukciu.

Signálnu funkciu vykonávajú hormonálne proteíny, cytokíny, rastové faktory atď.

Hormóny sa prenášajú krvou. Väčšina živočíšnych hormónov sú bielkoviny alebo peptidy. Väzba hormónu na receptor je signál, ktorý spúšťa odpoveď v bunke. Hormóny regulujú koncentráciu látok v krvi a bunkách, rast, rozmnožovanie a ďalšie procesy. Príkladom takýchto proteínov je inzulín, ktorý reguluje koncentráciu glukózy v krvi.

Bunky medzi sebou komunikujú pomocou prenášaných signálnych proteínov medzibunková látka. Takéto proteíny zahŕňajú napríklad cytokíny a rastové faktory.

Cytokíny sú malé peptidové informačné molekuly. Regulujú interakcie medzi bunkami, určujú ich prežívanie, stimulujú alebo potláčajú rast, diferenciáciu, funkčnú aktivitu a apoptózu, zabezpečujú koordináciu akcií imunitného, ​​endokrinného a nervových systémov. Príkladom cytokínov je tumor nekrotizujúci faktor, ktorý prenáša zápalové signály medzi telesnými bunkami.

vo fungovaní ľudského tela sa ukázalo v začiatkom XIX storočí. Vedci označili tieto látky gréckym termínom „proteíny“, zo slova protos – „hlavný, prvý“.

Hlavnou črtou týchto chemické zlúčeniny je, že sú základom, ktorý telo používa na vytváranie nových buniek. Ich ďalšími funkciami je zabezpečovať regulačné a metabolické procesy; pri výkone transportných funkcií (napríklad hemoglobínový proteín, ktorý s prietokom krvi rozvádza kyslík do celého tela); pri tvorbe svalových vlákien; pri riadení mnohých životne dôležitých funkcií tela ( ukážkový príklad slúži ako proteínový inzulín) pri regulácii procesu trávenia, energetického metabolizmu; pri ochrane tela.

Chemická štruktúra týchto látok je určená počtom aminokyselín, ktoré tvoria proteínové molekuly. Molekuly sú pomerne veľké. Tieto látky majú vysokú molekulovú hmotnosť organickej hmoty a sú reťazcom aminokyselín spojených peptidovou väzbou. Aminokyselinové zloženie bielkovín je určené genetický kód. Mnoho variácií v kombinácii aminokyselín dáva množstvo vlastností proteínových molekúl. Spravidla sú navzájom prepojené a tvoria zložité komplexy.

Klasifikácia proteínov nebola dokončená, pretože nie všetky proteíny boli študované vedcami. Úloha mnohých z nich je pre ľudí naďalej záhadou. Zatiaľ sa bielkoviny delia podľa biologická úloha a akými aminokyselinami sú zahrnuté v ich zložení. Pre našu výživu nie je cenná samotná bielkovina, ale aminokyseliny, ktoré ju tvoria. Aminokyseliny sú jednou z odrôd organických kyselín. Je ich viac ako 100. Bez nich sú metabolické procesy nemožné.

Telo nemôže úplne absorbovať bielkoviny, ktoré pochádzajú z potravy. Väčšinu z nich ničia kyslé tráviace šťavy. Proteíny sa rozkladajú na aminokyseliny. Telo si po odbúraní „vezme“ aminokyseliny, ktoré potrebuje, a vybuduje si z nich potrebné bielkoviny. V tomto prípade môže dôjsť k transformácii jednej aminokyseliny na inú. Okrem transformácie môžu byť tiež nezávisle syntetizované v tele.

Nie všetky aminokyseliny si však naše telo dokáže vyrobiť. Tie, ktoré nie sú syntetizované, sa nazývajú nenahraditeľné, pretože ich telo potrebuje a môže ich získať iba zvonku. Esenciálne aminokyseliny sa nedajú nahradiť inými. Patria sem metionín, lyzín, izoleucín, leucín, fenylalanín, treonín, valín. Okrem toho existujú ďalšie aminokyseliny, ktoré sú tvorené výlučne z esenciálneho fenylalanínu a metionínu. Preto kvalita výživy nie je určená množstvom prichádzajúcich bielkovín, ale ich kvalitatívnym zložením. Napríklad v zemiakoch biela kapusta, cvikla, kapusta, strukoviny, chlieb obsahuje veľké množstvo tryptofánu, lyzínu, metionínu.

Priebeh metabolizmu bielkovín v našom tele závisí od dostatočného množstva potrebných bielkovín. S uvoľňovaním dochádza k štiepeniu a premene niektorých látok na iné potrebné pre telo energie.

V dôsledku vitálnej činnosti tela dochádza k neustálej strate časti bielkovín. Približne 30 g denne sa stratí z proteínových látok prichádzajúcich zvonku. Preto s prihliadnutím na straty by mala strava obsahovať dostatočné množstvo týchto látok, aby sa zabezpečilo zdravie organizmu.

Spotreba bielkovinových látok v tele závisí od rôznych faktorov: výkon ťažkého fyzická práca alebo byť v pokoji; emocionálny stav. Denná miera príjmu bielkovín je u dospelých celkovo minimálne 50 gramov (to je približne 0,8 gramu na kilogram telesnej hmotnosti). Deti v dôsledku intenzívneho rastu a vývoja vyžadujú viac bielkovín - až 1,9 gramu na kilogram telesnej hmotnosti.

Ani veľké množstvo zjedených bielkovinových látok však nezaručuje vyvážené množstvo aminokyselín v nich. Preto by mala byť strava pestrá, aby z nej telo vyťažilo maximum v podobe rôznych aminokyselín. Nehovoríme o tom, že ak dnes v jedle, ktoré ste jedli, nebol tryptofán, tak zajtra ochoriete. Nie, telo „vie, ako“ uložiť užitočné aminokyseliny v malých množstvách a v prípade potreby ich použiť. Kumulatívna kapacita tela však nie je príliš vysoká, takže zásoby užitočných látok sa musia pravidelne dopĺňať.

Ak z osobných dôvodov (vegetariánstvo) alebo zo zdravotných dôvodov (problémy s gastrointestinálny trakt a diétna výživa) máte obmedzenie v strave, vtedy sa treba poradiť s dietológom, aby upravil stravu a obnovil rovnováhu bielkovín v tele.
Pri intenzívnych športových aktivitách telo potrebuje veľké množstvo bielkovín. Špeciálne pre takýchto ľudí sa vyrába športová výživa. Príjem bielkovín by však mal zodpovedať vykonávanej pohybovej aktivite. Nadbytok týchto látok, na rozdiel od všeobecného presvedčenia, nepovedie k prudkému nárastu svalovej hmoty.

Rozmanitosť funkcií bielkovín pokrýva takmer všetky procesy prebiehajúce v tele. biochemické procesy. Možno ich nazvať biochemickými katalyzátormi.
Proteíny tvoria cytoskelet, ktorý udržuje tvar buniek. Bez bielkovín je úspešné fungovanie imunitného systému nemožné.

Výborne zdroj potravy bielkoviny sú mäso, mlieko, ryby, obilniny, strukoviny, orechy. Ovocie, bobule a zelenina sú menej bohaté na bielkoviny.

Prvý proteín, ktorý bol študovaný na určenie jeho aminokyselinovej sekvencie, je inzulín. Za tento úspech dostal F. Senger nobelová cena v 60. rokoch minulého storočia. A vedci D. Kendrew a M. Perutz v tom istom čase dokázali pomocou techniky röntgenovej difrakcie vytvoriť trojrozmernú štruktúru myoglobínu a hemoglobínu. Za to im bola udelená aj Nobelova cena.

História štúdia

Zakladateľom štúdia bielkovín je Antoine Francois de Fourcroix. Do samostatnej triedy ich vyčlenil po tom, čo si všimol ich vlastnosť denaturovať (alebo skladať) pôsobením kyselín resp. vysoká teplota. Skúmal fibrín (izolovaný z krvi), lepok (izolovaný z pšeničné zrno) a albumín (vaječný bielok).


Holandský vedec G. Mulder doplnil vedeckú prácu svojho francúzskeho kolegu de Fourcroix a analyzoval zloženie bielkovín. Na základe tejto analýzy vyslovil hypotézu, že väčšina proteínových molekúl má podobný empirický vzorec. Bol tiež prvým, kto dokázal určiť molekulovú hmotnosť proteínu.
Podľa Muldera sa každý proteín skladá z malých štruktúrnych komponentov – „proteínov“. A v roku 1838 švédsky vedec J. Berzelius navrhol termín „bielkoviny“ ako spoločný názov všetky bielkoviny.

V nasledujúcich 30-40 rokoch sa uskutočnili štúdie o väčšine aminokyselín, ktoré tvoria proteíny. Nemecký fyziológ A. Kossel v roku 1894 vyslovil domnienku, že práve aminokyseliny sú samotnými štrukturálnymi zložkami bielkovín a že sú vzájomne prepojené peptidovými väzbami. Pokúsil sa študovať aminokyselinovú sekvenciu proteínu.
V roku 1926 bola konečne uznaná dominantná úloha bielkovín v tele. Stalo sa tak, keď americký chemik D. Sumner dokázal, že ureáza (enzým, bez ktorého sú mnohé chemické procesy nemožné) je proteín.

Izolovať čisté bielkoviny pre potreby vedy bolo v tom čase mimoriadne náročné. To je dôvod, prečo sa prvé experimenty uskutočnili s použitím tých polypeptidov, ktoré mohli byť minimálne nákladyčisté vo významnom množstve - sú to krvné bielkoviny, kuracie bielkoviny, rôzne toxíny, enzýmy tráviaceho alebo metabolického pôvodu, uvoľnené po porážke dobytka. Koncom 50. rokov 20. storočia bolo možné vyčistiť bovinnú pankreatickú ribonukleázu. Práve táto látka sa stala pre mnohých vedcov experimentálnym objektom.

AT moderná veda výskum bielkovín pokračoval na kvalitatívne novej úrovni. Existuje odvetvie biochémie nazývané proteomika. Teraz je vďaka proteomike možné študovať nielen izolované purifikované proteíny, ale aj paralelnú, simultánnu zmenu v modifikácii mnohých proteínov patriacich do rôznych buniek a tkanív. Vedci teraz môžu teoreticky vypočítať štruktúru proteínu z jeho aminokyselinovej sekvencie. Metódy kryoelektrónovej mikroskopie umožňujú študovať veľké a malé proteínové komplexy.

Vlastnosti bielkovín

Veľkosť proteínov sa môže merať z hľadiska počtu aminokyselín, ktoré tvoria, alebo v daltonoch, čo naznačuje ich molekulovú hmotnosť. Napríklad kvasinkové proteíny sa skladajú zo 450 aminokyselín a majú molekulovú hmotnosť 53 kilodaltonov. Najväčší proteín známy modernej vede, ktorý sa nazýva titín, pozostáva z viac ako 38 tisíc aminokyselín a má molekulovej hmotnosti asi 3700 kilodaltonov.
Proteíny, ktoré sa viažu na nukleové kyseliny interakciou s ich fosfátovými zvyškami, sa považujú za základné proteíny. Patria sem protamíny a históny.

Proteíny sa vyznačujú stupňom rozpustnosti, väčšina z nich je vysoko rozpustná vo vode. Nájdu sa však aj výnimky. Fibroín (základ pavučín a hodvábu) a keratín (základ ľudských vlasov, ako aj vlna u zvierat a perie u vtákov) sú nerozpustné.

Denaturácia

Vo všeobecnosti sú to proteíny fyzikálno-chemické vlastnosti a štruktúru živého organizmu, na ktorý sa vzťahujú. Ak je teda telo prispôsobené na určitú teplotu, tak to proteín vydrží a nezmení svoje vlastnosti.
Zmeny podmienok, ako je teplota okolia alebo vystavenie kyslému/zásaditému prostrediu, spôsobujú, že proteín stráca svoje sekundárne, terciárne a kvartérne štruktúry. Strata prirodzenej štruktúry, ktorá je vlastná živej bunke, sa nazýva denaturácia alebo skladanie proteínov. Denaturácia môže byť čiastočná alebo úplná, nevratná alebo reverzibilná. Najpopulárnejším a každodenným príkladom nevratnej denaturácie je varenie kuracie vajce natvrdo. Pod vplyvom vysokej teploty sa ovalbumín, priehľadný proteín, stáva nepriehľadným a hustým.

V niektorých prípadoch je denaturácia reverzibilná, reverzný stav proteínu možno obnoviť pomocou amónnych solí. Ako spôsob čistenia proteínov sa používa reverzibilná denaturácia.

Jednoduché a zložité proteíny

Niektoré proteíny okrem peptidových reťazcov obsahujú aj neaminokyseliny štruktúrne jednotky. Podľa kritéria prítomnosti alebo neprítomnosti neaminokyselinových fragmentov sa proteíny delia do dvoch skupín: komplexné a jednoduché proteíny. Jednoduché proteíny sa skladajú iba z reťazcov aminokyselín. Komplexné proteíny obsahujú fragmenty, ktoré nie sú svojou povahou proteínové.

Autor: chemickej povahy Existuje päť tried komplexných proteínov:

• Glykoproteíny.
• Chromoproteíny.
• Fosfoproteíny.
• Metaloproteíny.
• Lipoproteíny.

Glykoproteíny obsahujú kovalentne spojené sacharidové zvyšky a ich varietu – proteoglykány. Medzi glykoproteíny patria napríklad imunoglobulíny.

Chromoproteíny je všeobecný názov pre komplexné proteíny, medzi ktoré patria flavoproteíny, chlorofyly, hemoglobín a iné.

Proteíny nazývané fosfoproteíny obsahujú zvyšky kyseliny fosforečnej. Do tejto skupiny bielkovín patrí napríklad mliečny kazeín.

Metaloproteíny sú proteíny, ktoré obsahujú kovalentne viazané ióny určitých kovov. Medzi nimi sú proteíny, ktoré vykonávajú transportné a skladovacie funkcie (transferín, feritín).

Komplexné lipoproteínové proteíny obsahujú vo svojom zložení lipidové zvyšky. Ich funkciou je transport lipidov.

Biosyntéza bielkovín

Živé organizmy vytvárajú proteíny z aminokyselín na základe genetickej informácie, ktorá je zakódovaná v génoch. Každý zo syntetizovaných proteínov pozostáva z úplne unikátnej sekvencie spojených aminokyselín. Jedinečná sekvencia je určená takým faktorom, ako je nukleotidová sekvencia génu kódujúceho informáciu o danom proteíne.

Genetický kód sa skladá z kodónov. Kodón je jednotka genetickej informácie pozostávajúca z nukleotidových zvyškov. Každý kodón je zodpovedný za pripojenie jednej aminokyseliny k proteínu. Ich celkový počet je 64. Niektoré aminokyseliny sú určené nie jedným, ale niekoľkými kodónmi.

Funkcie bielkovín v tele

Spolu s ďalšími biologickými makromolekulami (polysacharidmi a lipidmi) telo potrebuje bielkoviny na vykonávanie väčšiny životných procesov v bunkách. Proteíny vykonávajú metabolické procesy a energetické transformácie. Sú súčasťou organel bunkových štruktúr podieľajú sa na syntéze medzibunkovej látky.

Je potrebné poznamenať, že klasifikácia proteínov podľa ich funkcií je skôr ľubovoľná, pretože v niektorých živých organizmoch môže rovnaký proteín vykonávať niekoľko rôznych funkcií. Proteíny plnia mnoho funkcií vďaka tomu, že majú vysokú enzymatickú aktivitu. Tieto enzýmy zahŕňajú najmä motorický proteín myozín, ako aj regulačné proteíny proteínkinázy.

katalytická funkcia

Najviac študovanou úlohou bielkovín v tele je katalýza rôznych chemických reakcií. Enzýmy sú skupinou proteínov so špecifickými katalytickými vlastnosťami. Každý z týchto enzýmov je katalyzátorom jednej alebo viacerých podobných reakcií. Veda pozná niekoľko tisíc enzymatických látok. Enzýmom je napríklad látka pepsín, ktorá pri trávení štiepi bielkoviny.

Je potrebné katalyzovať viac ako 4000 reakcií v našom tele. Bez pôsobenia enzýmov prebieha reakcia desiatky a stokrát pomalšie.
Molekuly, ktoré sa počas reakcie naviažu na enzým a potom sa zmenia, sa nazývajú substráty. Enzým obsahuje veľa aminokyselín, ale nie všetky interagujú so substrátom, ba čo viac, nie všetky sa priamo podieľajú na katalytickom procese. Časť enzýmu, ku ktorej je substrát pripojený, sa považuje za aktívne miesto enzýmu.

štruktúrna funkcia

Štrukturálne proteíny cytoskeletu sú akýmsi pevným rámcom, ktorý dáva tvar bunkám. Vďaka nim sa môže meniť tvar buniek. Patria sem elastín, kolagén, keratín. Hlavnými zložkami medzibunkovej látky v spojivovom tkanive sú kolagén a elastín. Keratín je základom pre tvorbu vlasov a nechtov, ale aj peria u vtákov.

Ochranná funkcia

Existuje niekoľko ochranných funkcií bielkovín: fyzikálne, imunitné, chemické.
Kolagén sa podieľa na tvorbe fyzickej ochrany. Tvorí základ medzibunkovej hmoty takých typov spojivového tkaniva, ako sú kosti, chrupavky, šľachy a hlboké vrstvy kože (dermis). Príkladmi tejto skupiny proteínov sú trombíny a fibrinogény, ktoré sa podieľajú na zrážaní krvi.

Imunitná obrana zahŕňa účasť proteínov, ktoré tvoria krv alebo iné biologické tekutiny, na tvorbe ochrannej reakcie tela na napadnutie patogénnymi mikroorganizmami alebo poškodenie. Imunoglobulíny napríklad neutralizujú vírusy, baktérie alebo cudzie proteíny. Protilátky produkované imunitným systémom sa viažu na telu cudzie látky, nazývané antigény, a neutralizujú ich. Protilátky sa spravidla vylučujú do medzibunkového priestoru alebo sú fixované v membránach špecializovaných plazmatických buniek.

Enzýmy a substrát nie sú prepojené príliš tesne, inak môže byť narušený priebeh katalyzovanej reakcie. Ale stabilita pripojenia antigénu a protilátok nie je ničím obmedzená.

Chemická ochrana spočíva vo viazaní rôznych toxínov molekulami bielkovín, teda v zabezpečení detoxikácie organizmu. Najdôležitejšiu úlohu pri detoxikácii nášho tela zohrávajú pečeňové enzýmy, ktoré rozkladajú jedy alebo ich premieňajú na rozpustnú formu. Rozpustené toxíny rýchlo opúšťajú telo.

Regulačná funkcia

Väčšina z intracelulárne procesy sú regulované proteínovými molekulami. Tieto molekuly plnia vysoko špecializovanú funkciu a nie sú ani stavebným materiálom pre bunky, ani zdrojom energie. Regulácia sa uskutočňuje aktivitou enzýmov alebo väzbou na iné molekuly.
Dôležitá úloha proteínkinázy hrajú úlohu pri regulácii procesov vo vnútri buniek. Sú to enzýmy, ktoré ovplyvňujú aktivitu iných proteínov tým, že na ne pripájajú fosfátové častice. Aktivitu buď zvyšujú, alebo úplne potláčajú.

Funkcia signálu

Signálna funkcia proteínov je vyjadrená v ich schopnosti slúžiť ako signálne látky. Prenášajú signály medzi tkanivami, bunkami, orgánmi. Niekedy sa signalizačná funkcia považuje za podobnú regulačnej, pretože signalizáciu vykonáva aj mnoho regulačných intracelulárnych proteínov. Bunky medzi sebou komunikujú pomocou signálnych proteínov, ktoré sa šíria cez medzibunkovú látku.

Cytokíny, proteíny-hormóny vykonávajú signalizačnú funkciu.
Hormóny sa prenášajú krvou. Receptor, keď je naviazaný na hormón, spúšťa odpoveď v bunke. Vďaka hormónom sa reguluje koncentrácia látok v krvinkách, ako aj regulácia rastu a rozmnožovania buniek. Príkladom takýchto bielkovín je známy inzulín, ktorý reguluje koncentráciu glukózy v krvi.

Cytokíny sú malé peptidové mediátorové molekuly. Pôsobia ako regulátory vzájomného pôsobenia rôzne bunky a tiež určujú prežitie týchto buniek, potláčajú alebo stimulujú ich rast a funkčnú aktivitu. Bez cytokínov nie je možná koordinovaná práca nervového, endokrinného a imunitného systému. Napríklad cytokíny môžu spôsobiť nekrózu nádoru – teda potlačenie rastu a vitálnej aktivity zápalových buniek.

dopravná funkcia

Rozpustné proteíny, ktoré sa podieľajú na transporte malých molekúl, by sa mali ľahko viazať na substrát, ak je prítomný vo vysokej koncentrácii, a tiež by ho mali ľahko uvoľňovať tam, kde je v nízkej koncentrácii. Príkladom transportných proteínov je hemoglobín. Transportuje kyslík z pľúc a privádza ho do zvyšku tkanív a tiež ho prenáša späť z tkanív do pľúc. oxid uhličitý. Proteíny podobné hemoglobínu boli nájdené vo všetkých kráľovstvách živých organizmov.

Náhradná (alebo záložná) funkcia

Medzi tieto proteíny patrí kazeín, ovalbumín a iné. Tieto rezervné bielkoviny sú uložené v živočíšnych vajciach a semenách rastlín ako zdroj energie. Vykonávajú nutričné ​​funkcie. Mnohé bielkoviny sa v našom tele využívajú ako zdroj aminokyselín.

Receptorová funkcia proteínov

Proteínové receptory môžu byť umiestnené tak v bunkovej membráne, ako aj v cytoplazme. Jedna časť molekuly proteínu prijíma signál (akejkoľvek povahy: chemický, svetelný, tepelný, mechanický). Receptorový proteín podlieha konformačným zmenám pod vplyvom signálu. Tieto zmeny ovplyvňujú ďalšiu časť molekuly, ktorá je zodpovedná za prenos signálu do iných bunkových komponentov. Signalizačné mechanizmy sa navzájom líšia.

Funkcia motora (alebo motora).

Motorické proteíny sú zodpovedné za zabezpečenie pohybu a kontrakcie svalov (na úrovni tela) a za pohyb bičíkov a mihalníc, vnútrobunkový transport látok, améboidný pohyb leukocytov (na bunkovej úrovni).

Proteíny v metabolizme

Väčšina rastlín a mikroorganizmov je schopná syntetizovať 20 esenciálnych aminokyselín, ako aj niektoré ďalšie aminokyseliny. Ale ak sú v prostredí, potom telo radšej šetrí energiu a prepravuje ich dovnútra, než by ich syntetizovalo.

Tie aminokyseliny, ktoré si telo nesyntetizuje, sa nazývajú esenciálne, preto k nám môžu prísť iba zvonku.

Osoba prijíma aminokyseliny z tých bielkovín, ktoré sú obsiahnuté v potravinách. Proteíny podliehajú denaturácii počas trávenia pôsobením kyslých žalúdočných štiav a enzýmov. Niektoré z aminokyselín získaných v dôsledku tráviaceho procesu sa používajú na syntézu potrebných bielkovín a zvyšok sa premieňa na glukózu počas glukoneogenézy alebo sa používa v Krebsovom cykle (ide o metabolický proces rozkladu).

Využitie bielkovín ako zdroja energie je dôležité najmä v nepriaznivých podmienkach, kedy telo využíva vnútornú „nedotknuteľnú rezervu“ – vlastné bielkoviny. Aminokyseliny sú tiež dôležitým zdrojom dusíka pre telo.

bežné normy denná požiadavka nie v bielkovinách. Mikroflóra, ktorá obýva hrubé črevo, tiež syntetizuje aminokyseliny a nemožno ich brať do úvahy pri zostavovaní noriem bielkovín.

Zásoby bielkovín v ľudskom tele sú minimálne a nové bielkoviny možno syntetizovať len z rozpadajúcich sa bielkovín pochádzajúcich z telesných tkanív a z aminokyselín prichádzajúcich s jedlom. Z tých látok, ktoré sú súčasťou tukov a sacharidov, sa bielkoviny nesyntetizujú.

Nedostatok bielkovín
Nedostatok bielkovinových látok v strave spôsobuje u detí silné spomalenie rastu a vývoja. Pre dospelých je nedostatok bielkovín nebezpečný vzhľadom hlboké zmeny v pečeni, zmeny hormonálnych hladín, zhoršená činnosť žliaz s vnútornou sekréciou, zhoršená stráviteľnosť živiny, zhoršenie pamäti a pracovnej kapacity, srdcové problémy. Všetky tieto negatívne javy sú spôsobené tým, že proteíny sa podieľajú takmer na všetkých procesoch ľudského tela.

V 70. rokoch minulého storočia boli zaznamenané smrteľné prípady u ľudí na dlhú dobu po nízkokalorickej diéte s výrazným nedostatkom bielkovín. zvyčajne priama príčina smrť v tento prípad boli nezvratné zmeny v srdcovom svale.

Nedostatok bielkovín znižuje odolnosť imunitného systému voči infekciám, pretože úroveň tvorby protilátok klesá. Porušenie syntézy interferónu a lyzozýmu (ochranné faktory) spôsobuje exacerbáciu zápalové procesy. Nedostatok bielkovín je navyše často sprevádzaný nedostatkom vitamínov, čo následne vedie aj k nepriaznivým následkom.

Nedostatok ovplyvňuje tvorbu enzýmov a vstrebávanie dôležitých živín. Netreba zabúdať, že hormóny sú bielkovinové formácie, preto nedostatok bielkovín môže viesť k závažným hormonálnym poruchám.

Akákoľvek činnosť fyzickej povahy poškodzuje svalové bunky a čím väčšia záťaž, tým viac svaly trpia. Na opravu poškodených svalových buniek potrebujete veľké množstvo kvalitných bielkovín. Na rozdiel od všeobecného presvedčenia je fyzická aktivita prospešná len vtedy, keď je telu dodávané dostatok bielkovín spolu s jedlom. S intenzívnym fyzická aktivita príjem bielkovín by mal dosahovať 1,5 – 2 gramy na kilogram hmotnosti.

Nadbytok bielkovín

Na udržanie dusíkovej rovnováhy v tele je potrebné určité množstvo bielkovín. Ak je v strave trochu viac bielkovín, nepoškodí to zdravie. Nadbytočné množstvo aminokyselín sa v tomto prípade využíva jednoducho ako dodatočný zdroj energie.

Ale ak človek nešportuje a zároveň skonzumuje viac ako 1,75 gramu bielkovín na kilogram hmotnosti, potom sa v pečeni hromadí nadbytok bielkovín, ktoré sa premieňajú na dusíkaté zlúčeniny a glukózu. Dusíkatá zlúčenina (močovina) musí byť obličkami z tela bez problémov vylúčená.

Pri nadbytku bielkovín navyše nastáva kyslá reakcia organizmu, ktorá vedie k úbytku vápnika v dôsledku zmeny pitného režimu. Okrem toho mäsové jedlá bohaté na bielkoviny často obsahujú puríny, z ktorých niektoré sa pri metabolizme ukladajú v kĺboch ​​a spôsobujú rozvoj dny. Treba poznamenať, že poruchy spojené s nadbytkom bielkovín sú oveľa menej časté ako poruchy spojené s nedostatkom bielkovín.

Posúdenie dostatočného množstva bielkovín v strave sa vykonáva podľa stavu dusíkovej bilancie. V tele neustále prebieha syntéza nových bielkovín a uvoľňovanie konečných produktov metabolizmu bielkovín. Zloženie bielkovín zahŕňa dusík, ktorý nie je obsiahnutý ani v tukoch, ani v sacharidoch. A ak je dusík uložený v tele v rezerve, je to výlučne v zložení bielkovín. Pri rozklade bielkovín by mal vyniknúť spolu s močom. Aby sa fungovanie tela vykonávalo na správnu úroveň, je potrebné doplniť odstránený dusík. Dusíková bilancia znamená, že množstvo spotrebovaného dusíka zodpovedá množstvu vylúčenému z tela.

Proteínová výživa

Prospešnosť bielkovín v strave sa hodnotí koeficientom stráviteľnosti bielkovín. Tento koeficient zohľadňuje chemickú hodnotu (zloženie aminokyselín) a biologickú hodnotu (percento trávenia bielkovín). Kompletné zdroje bielkovín sú tie potraviny, ktoré majú faktor stráviteľnosti 1,00.

Faktor stráviteľnosti je 1,00 v nasledujúcich potravinách: vajcia, sójová bielkovina, mlieko. Hovädzie mäso vykazuje koeficient 0,92.

Tieto produkty sú kvalitným zdrojom bielkovín, no treba pamätať na to, že obsahujú veľa tukov, preto je nežiaduce zneužívať ich frekvenciu v strave. Okrem toho Vysoké číslo bielkovín, do tela sa dostane aj nadbytočné množstvo tuku.

Preferované potraviny s vysokým obsahom bielkovín: sójové syry, nízkotučné syry, chudé teľacie mäso, vaječné bielky, nízkotučný tvaroh, čerstvé ryby a morské plody, jahňacie mäso, kuracie mäso, biele mäso.
Medzi menej preferované potraviny patria: mlieko a jogurty s pridaným cukrom, červené mäso (sviečková), tmavé kuracie a morčacie mäso, nízkotučné rezne, domáci tvaroh, spracované mäso vo forme slaniny, salámy, šunky.

Vaječný bielok je čistý proteín bez tuku. Chudé mäso obsahuje asi 50 % kilokalórií, ktoré pochádzajú z bielkovín; vo výrobkoch obsahujúcich škrob - 15%; v odstredenom mlieku - 40%; v zelenine - 30%.

Hlavné pravidlo pri výbere bielkovinového jedla je nasledovné: veľká kvantita bielkovín na jednotku kalórií a vysoký pomer stráviteľnosti bielkovín. Najlepšie je jesť nízkotučné jedlá a vysoký obsah bielkoviny. Údaje o kalóriách nájdete na obale každého produktu. Zovšeobecnené údaje o obsahu bielkovín a tukov v tých výrobkoch, ktorých obsah kalórií je ťažké vypočítať, možno nájsť v špeciálnych tabuľkách.

Tepelne spracované bielkoviny sú ľahšie stráviteľné, pretože sa stávajú ľahko dostupnými pre pôsobenie enzýmov tráviaceho traktu. Tepelná úprava však môže znížiť biologickú hodnotu proteínu, pretože niektoré aminokyseliny sú zničené.

Obsah bielkovín a tukov niektorých produkty na jedenie

Produkty	Bielkoviny, gramy	Tuk, gramy
Kura	20,8	8,9
Srdce	15	3
Chudé bravčové mäso	16,3	27,8
Hovädzie mäso	18,9	12,3
Teľacie mäso	19,7	1,2
Doktorova varená klobása	13,7	22,9
Diétna varená klobása	12,2	13,5
Pollock	15,8	0,7
Sleď	17,7	19,6
Zrnitý kaviár z jesetera	28,6	9,8
Pšeničný chlieb z múky I. triedy	7,6	2,3
ražný chlieb	4,5	0,8
Sladké pečivo	7,2	4,3

Je veľmi užitočné konzumovať sójové výrobky: syr tofu, mlieko, mäso. Sója obsahuje absolútne všetky potrebné aminokyseliny v takom pomere, ktorý je potrebný na uspokojenie potrieb organizmu. Navyše sa dobre vstrebáva.
Kazeín nachádzajúci sa v mlieku je tiež kompletný proteín. Jeho koeficient stráviteľnosti je 1,00. Kombinácia kazeínu izolovaného z mlieka a sóje umožňuje vytvárať Zdravé jedlá vysokobielkovinová výživa, pričom neobsahujú laktózu, čo umožňuje ich konzumáciu aj osobám trpiacim laktózovou intoleranciou. Ďalším plusom takýchto produktov je, že neobsahujú srvátku, ktorá je potenciálnym zdrojom alergénov.

Metabolizmus bielkovín

Na vstrebávanie bielkovín potrebuje telo veľa energie. V prvom rade musí telo rozložiť aminokyselinový reťazec proteínu na niekoľko krátkych reťazcov, prípadne na samotné aminokyseliny. Tento proces je dosť zdĺhavý a vyžaduje si rôzne enzýmy, ktoré si telo musí vytvoriť a transportovať do tráviaceho traktu. Zvyškové produkty metabolizmu bielkovín – dusíkaté zlúčeniny – musia byť z tela odstránené.


Všetky tieto akcie celkovo spotrebujú značné množstvo energie na vstrebávanie bielkovinových potravín. Preto bielkovinové jedlo stimuluje zrýchlenie metabolizmu a zvýšenie nákladov na energiu pre vnútorné procesy.

Telo môže minúť asi 15% celkového kalorického obsahu stravy na asimiláciu potravy.
Jedlo s vysokým obsahom bielkovín v procese látkovej premeny prispieva k zvýšenej tvorbe tepla. Teplota tela sa mierne zvyšuje, čo vedie k ďalšej spotrebe energie na proces termogenézy.

Bielkoviny nie sú vždy využívané ako energetická látka. Je to spôsobené tým, že ich využitie ako zdroja energie pre telo môže byť nerentabilné, pretože z určitého množstva tukov a sacharidov získate oveľa viac kalórií a oveľa efektívnejšie ako z podobného množstva bielkovín. Okrem toho je v tele zriedkavo prebytok bielkovín, a ak áno, potom väčšina nadbytočných bielkovín vykonáva plastové funkcie.

V prípade, že v strave chýbajú zdroje energie vo forme tukov a sacharidov, telo je privedené k využitiu nahromadených tukov.

Dostatočné množstvo bielkovín v strave pomáha aktivovať a normalizovať pomalý metabolizmus u ľudí, ktorí sú obézni, a tiež vám umožňuje udržiavať svalovú hmotu.

Ak nie je dostatok bielkovín, telo prejde na používanie svalových bielkovín. Svaly totiž nie sú až také dôležité pre údržbu tela. Väčšina kalórií sa spaľuje vo svalových vláknach a úbytok svalovej hmoty znižuje energetické náklady tela.

Ľudia, ktorí dodržiavajú rôzne diéty na chudnutie, si veľmi často vyberajú diétu, pri ktorej sa s jedlom dostáva do tela veľmi málo bielkovín. Spravidla ide o zeleninové alebo ovocné diéty. Okrem škody takáto strava nič neprinesie. Fungovanie orgánov a systémov s nedostatkom bielkovín je inhibované, čo spôsobuje rôzne poruchy a ochorenia. Každá diéta by sa mala zvážiť z hľadiska potreby bielkovín v tele.

Takéto procesy, ako je asimilácia bielkovín a ich využitie v energetických potrebách, ako aj vylučovanie produktov metabolizmu bielkovín, si vyžadujú viac tekuté. Aby nedošlo k dehydratácii, musíte prijať asi 2 litre vody denne.

Rovnako ako ďalšie biologické makromolekuly (polysacharidy, lipidy a nukleových kyselín), sú to bielkoviny potrebné komponenty všetky živé organizmy a zohrávajú rozhodujúcu úlohu v živote bunky. Proteíny vykonávajú metabolické procesy. Sú súčasťou vnútrobunkových štruktúr – organel a cytoskeletu, secernovaných do extracelulárneho priestoru, kde môžu pôsobiť ako signál prenášaný medzi bunkami, podieľať sa na hydrolýze potravy a tvorbe medzibunkovej látky.

Klasifikácia proteínov podľa ich funkcií je dosť ľubovoľná, pretože ten istý proteín môže vykonávať niekoľko funkcií. Dobre preštudovaným príkladom takejto multifunkčnosti je lyzyl-tRNA syntetáza, enzým z triedy aminoacyl-tRNA syntetáz, ktorý nielen pripája lyzínový zvyšok k tRNA, ale reguluje aj transkripciu niekoľkých génov. Proteíny vykonávajú mnohé funkcie vďaka svojej enzymatickej aktivite. Enzýmy sú teda motorický proteín myozín, regulačné proteíny proteínkinázy, transportný proteín sodno-draselný adenozíntrifosfatáza atď.

Molekulový model ureázového enzýmu baktérie Helicobacter pylori

katalytická funkcia

Najznámejšou funkciou bielkovín v tele je katalyzovať rôzne chemické reakcie. Enzýmy sú proteíny, ktoré majú špecifické katalytické vlastnosti, to znamená, že každý enzým katalyzuje jednu alebo viac podobných reakcií. Enzýmy katalyzujú reakcie, ktoré rozkladajú zložité molekuly (katabolizmus) a syntetizujú ich (anabolizmus), vrátane replikácie a opravy DNA a syntéza matrice RNA. Do roku 2013 bolo opísaných viac ako 5000 enzýmov. Výsledkom je zrýchlenie reakcie enzymatická katalýza môže byť obrovská: napríklad reakcia katalyzovaná enzýmom orotidín-5"-fosfátdekarboxyláza prebieha 10 17-krát rýchlejšie ako nekatalyzovaná (polovičná reakčná doba pre dekarboxyláciu kyseliny orotovej je 78 miliónov rokov bez enzýmu a 18 milisekúnd za účasti enzýmu).Molekuly, ktoré sa viažu na enzým a menia sa v dôsledku reakcie, sa nazývajú substráty.

Hoci enzýmy zvyčajne pozostávajú zo stoviek aminokyselinových zvyškov, len malá časť z nich interaguje so substrátom a ešte menej - v priemere 3-4 aminokyselinové zvyšky, často umiestnené ďaleko od seba v primárnej štruktúre - sa priamo podieľa na katalýze. . Časť molekuly enzýmu, ktorá zabezpečuje väzbu substrátu a katalýzu, sa nazýva aktívne miesto.

International Union of Biochemistry and molekulárna biológia v roku 1992 navrhol konečnú verziu hierarchickej nomenklatúry enzýmov na základe typu reakcií, ktoré katalyzujú. Podľa tejto nomenklatúry musia mať názvy enzýmov vždy koncovku - aza a môžu byť vytvorené z názvov katalyzovaných reakcií a ich substrátov. Každý enzým má priradený individuálny kód, pomocou ktorého je možné ľahko určiť jeho pozíciu v hierarchii enzýmov. Podľa typu katalyzovaných reakcií sú všetky enzýmy rozdelené do 6 tried:

• EC 1: Oxidoreduktázy katalyzujúce redoxné reakcie;
• EC 2: Transferázy, ktoré katalyzujú prenos chemické skupiny z jednej molekuly substrátu na druhú;
• EC 3: Hydrolázy katalyzujúce hydrolýzu chemické väzby;
• EC 4: Lyázy, ktoré katalyzujú rozpad chemických väzieb bez vzniku hydrolýzy dvojitá väzba v jednom z produktov;
• EC 5: Izomerázy katalyzujúce štruktúrne resp geometrické zmeny v molekule substrátu;
• EC 6: Ligázy, ktoré katalyzujú tvorbu chemických väzieb medzi substrátmi hydrolýzou difosfátovej väzby ATP alebo podobného trifosfátu.

štruktúrna funkcia

Viac: Štrukturálna funkcia proteínov, fibrilárne proteíny

Štrukturálne proteíny cytoskeletu, ako druh armatúry, dávajú tvar bunkám a mnohým organelám a podieľajú sa na zmene tvaru buniek. Väčšina štruktúrnych proteínov je vláknitá: aktínové a tubulínové monoméry sú napríklad globulárne, rozpustné proteíny, ale po polymerizácii tvoria dlhé vlákna, ktoré tvoria cytoskelet, umožňujúci bunke udržať si svoj tvar. Kolagén a elastín sú hlavnými zložkami medzibunkovej hmoty spojivového tkaniva (napríklad chrupavky) a vlasy, nechty, vtáčie perie a niektoré schránky sú tvorené ďalšou štruktúrnou bielkovinou, keratínom.

Ochranná funkcia

Viac: Ochranná funkcia bielkovín

Existuje niekoľko typov ochranných funkcií proteínov:

1. Fyzická ochrana. Fyzickú ochranu organizmu zabezpečuje kolagén – bielkovina, ktorá tvorí základ medzibunkovej hmoty spojivových tkanív (vrátane kostí, chrupaviek, šliach a hlboké vrstvy koža (dermis)); keratín, ktorý tvorí základ rohovitých štítov, vlasov, peria, rohov a iných derivátov epidermy. Zvyčajne sa takéto proteíny považujú za proteíny so štruktúrnou funkciou. Príkladmi proteínov v tejto skupine sú fibrinogény a trombíny, ktoré sa podieľajú na zrážaní krvi.
2. Chemická ochrana. Väzba toxínov na proteínové molekuly môže zabezpečiť ich detoxikáciu. Obzvlášť rozhodujúcu úlohu pri detoxikácii u človeka zohrávajú pečeňové enzýmy, ktoré rozkladajú jedy alebo ich premieňajú na rozpustnú formu, čo prispieva k ich rýchlemu odstráneniu z tela.
3. Imunitná ochrana. Proteíny, ktoré tvoria krv a iné biologické tekutiny, sa podieľajú na obrannej reakcii tela na poškodenie a napadnutie patogénmi. Proteíny komplementového systému a protilátky (imunoglobulíny) patria k proteínom druhej skupiny; neutralizujú baktérie, vírusy alebo cudzie proteíny. Protilátky, ktoré sú súčasťou adaptívneho imunitného systému, sa naviažu na cudzie pre daný organizmus látky, antigény, a tým ich neutralizovať a nasmerovať ich do miest deštrukcie. Protilátky môžu byť vylučované do medzibunkového priestoru alebo sa môžu pripojiť k membránam špecializovaných B-lymfocytov nazývaných plazmatické bunky.

Regulačná funkcia

Viac: Aktivátor (proteíny), Proteazóm, Regulačná funkcia bielkovín

Mnohé procesy vo vnútri buniek sú regulované molekulami bielkovín, ktoré neslúžia ani ako zdroj energie, ani stavebný materiál pre bunku. Tieto proteíny regulujú progresiu buniek bunkovým cyklom, transkripciu, transláciu, zostrih, aktivitu iných proteínov a mnoho ďalších procesov. Regulačná funkcia proteínov sa uskutočňuje buď v dôsledku enzymatickej aktivity (napríklad proteínkinázy), alebo v dôsledku špecifickej väzby na iné molekuly. Transkripčné faktory, aktivátorové proteíny a represorové proteíny teda môžu regulovať intenzitu génovej transkripcie väzbou na ich regulačné sekvencie. Na úrovni translácie je čítanie mnohých mRNA tiež regulované pridaním proteínových faktorov.

Najdôležitejšiu úlohu v regulácii vnútrobunkových procesov zohrávajú proteínkinázy a proteínfosfatázy – enzýmy, ktoré aktivujú alebo potláčajú aktivitu iných proteínov tým, že sa na ne naviažu alebo odstránia fosfátové skupiny.

Funkcia signálu

Viac: Funkcia proteínovej signalizácie, Hormóny, Cytokíny

Signálna funkcia proteínov je schopnosť proteínov slúžiť ako signálne látky, prenášať signály medzi bunkami, tkanivami, orgánmi a organizmami. Signalizačná funkcia je často kombinovaná s regulačnou funkciou, pretože mnohé intracelulárne regulačné proteíny tiež vykonávajú signálnu transdukciu.

Signálnu funkciu vykonávajú proteíny-hormóny, cytokíny, rastové faktory atď.

Hormóny sa prenášajú krvou. Väčšina živočíšnych hormónov sú bielkoviny alebo peptidy. Väzba hormónu na jeho receptor je signál, ktorý spúšťa bunkovú odpoveď. Hormóny regulujú koncentráciu látok v krvi a bunkách, rast, rozmnožovanie a ďalšie procesy. Príkladom takýchto proteínov je inzulín, ktorý reguluje koncentráciu glukózy v krvi.

Bunky interagujú medzi sebou pomocou signálnych proteínov prenášaných cez medzibunkovú látku. Takéto proteíny zahŕňajú napríklad cytokíny a rastové faktory.

Cytokíny sú peptidové signálne molekuly. Regulujú interakcie medzi bunkami, určujú ich prežitie, stimulujú alebo potláčajú rast, diferenciáciu, funkčnú aktivitu a apoptózu a zabezpečujú koordináciu akcií imunitného, ​​endokrinného a nervového systému. Príkladom cytokínov je tumor nekrotizujúci faktor, ktorý prenáša zápalové signály medzi bunkami tela.

dopravná funkcia

Viac: Transportná funkcia bielkovín

Rozpustné proteíny zapojené do transportu malých molekúl musia mať vysokú afinitu (afinitu) k substrátu, keď je prítomný vo vysokej koncentrácii, a je ľahké ho uvoľniť v miestach s nízkou koncentráciou substrátu. Príkladom transportných proteínov je hemoglobín, ktorý prenáša kyslík z pľúc do zvyšku tkanív a oxid uhličitý z tkanív do pľúc, a navyše homológne proteíny, ktoré sa nachádzajú vo všetkých kráľovstvách živých organizmov.

Niektoré membránové proteíny sa podieľajú na transporte malých molekúl cez bunkovú membránu, čím sa mení jej permeabilita. Lipidová zložka membrány je vodotesná (hydrofóbna), čo zabraňuje difúzii polárnych alebo nabitých (ióny) molekúl. Membránové transportné proteíny sa bežne klasifikujú na kanálové proteíny a nosné proteíny. Kanálové proteíny obsahujú vnútorné póry naplnené vodou, ktoré umožňujú iónom (prostredníctvom iónových kanálov) alebo molekulám vody (prostredníctvom akvaporínov) pohybovať sa cez membránu. Mnohé iónové kanály sú špecializované na transport iba jedného iónu; draslíkové a sodíkové kanály teda často rozlišujú medzi týmito podobnými iónmi a prepúšťajú len jeden z nich. Nosné proteíny viažu, podobne ako enzýmy, každú molekulu alebo ión, ktorý nesú, a na rozdiel od kanálov môžu aktívne transportovať pomocou energie ATP. Membránovým transportným proteínom možno pripísať aj "elektráreň bunky" - ATP syntázu, ktorá vďaka protónovému gradientu uskutočňuje syntézu ATP.

Náhradná (záložná) funkcia

Medzi tieto bielkoviny patria takzvané rezervné bielkoviny, ktoré sa ako zdroj energie a hmoty ukladajú v semenách rastlín (napríklad globulíny 7S a 11S) a vo vajciach zvierat. Množstvo ďalších bielkovín sa v tele využíva ako zdroj aminokyselín, ktoré sú zase biologickými prekurzormi. účinných látok ktoré regulujú metabolické procesy.

Funkcia receptora

Viac: Bunkový receptor

Proteínové receptory môžu byť umiestnené ako v cytoplazme, tak aj integrované bunková membrána. Jedna časť molekuly receptora prijíma signál, ktorým je často chemická látka a v niektorých prípadoch svetlo, mechanický náraz(napr. strečing) a iné podnety. Keď sa použije signál na určitej oblasti molekuly - proteínový receptor - dochádza k jeho konformačným zmenám. V dôsledku toho sa mení konformácia inej časti molekuly, ktorá prenáša signál na ďalšie bunkové zložky. Existuje niekoľko signalizačných mechanizmov. Niektoré receptory katalyzujú určité chemická reakcia; iní slúžia iónové kanály, ktoré sa otvárajú alebo zatvárajú pri použití signálu; ďalšie špecificky viažu intracelulárne mediátorové molekuly. V membránových receptoroch sa časť molekuly, ktorá sa viaže na signálnu molekulu, nachádza na povrchu bunky, zatiaľ čo doména prenášajúca signál je vo vnútri.

Funkcia motora (motora).

Celá trieda motorických proteínov zabezpečuje pohyby tela, napríklad svalovú kontrakciu, vrátane lokomócie (myozín), pohyb buniek v tele (napríklad améboidný pohyb leukocytov), ​​pohyb mihalníc a bičíkov a okrem toho aktívne a riadený intracelulárny transport (kinezín, dyneín). Dyneíny a kinezíny transportujú molekuly pozdĺž mikrotubulov pomocou hydrolýzy ATP ako zdroja energie. Dyneíny prenášajú molekuly a organely z periférnych častí bunky smerom k centrozómu, kinezíny - do opačný smer. Dyneíny sú tiež zodpovedné za pohyb mihalníc a bičíkov v eukaryotoch. Cytoplazmatické varianty myozínu sa môžu podieľať na transporte molekúl a organel cez mikrofilamenty.