មុខងារគ្រប់គ្រងប្រូតេអ៊ីន មុខងារគ្រប់គ្រងប្រូតេអ៊ីន
- ការអនុវត្តដោយប្រូតេអ៊ីននៃបទប្បញ្ញត្តិនៃដំណើរការនៅក្នុងកោសិកាមួយឬនៅក្នុងសារពាង្គកាយមួយដែលត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងសមត្ថភាពរបស់ពួកគេក្នុងការទទួលនិងបញ្ជូនព័ត៌មាន។ សកម្មភាពនៃប្រូតេអ៊ីននិយតកម្មគឺអាចបញ្ច្រាស់បានហើយជាក្បួនតម្រូវឱ្យមានវត្តមានរបស់ ligand មួយ។ ប្រូតេអ៊ីននិយតកម្មថ្មីកាន់តែច្រើនឡើងកំពុងត្រូវបានរកឃើញឥតឈប់ឈរ ហើយប្រហែលជាផ្នែកតូចមួយនៃពួកវាត្រូវបានគេស្គាល់នាពេលបច្ចុប្បន្ននេះ។

មានប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនប្រភេទ ដែលអនុវត្តមុខងារនិយតកម្ម៖

• ប្រូតេអ៊ីន - អ្នកទទួលដែលទទួលសញ្ញា
• ប្រូតេអ៊ីនសញ្ញា - អរម៉ូននិងសារធាតុផ្សេងទៀតដែលអនុវត្តសញ្ញាអន្តរកោសិកា (ជាច្រើនទោះបីជាមិនមែនទាំងអស់ក៏ដោយគឺជាប្រូតេអ៊ីនឬ peptides)
• ប្រូតេអ៊ីននិយតកម្មដែលគ្រប់គ្រងដំណើរការជាច្រើននៅក្នុងកោសិកា។

• 1 ប្រូតេអ៊ីនពាក់ព័ន្ធនឹងការបញ្ជូនសញ្ញាអន្តរកោសិកា
• 2 ប្រូតេអ៊ីន Receptor
• 3 ប្រូតេអ៊ីនគ្រប់គ្រងកោសិកា
  • 3.1 ប្រូតេអ៊ីននិយតករប្រតិចារិក
  • 3.2 កត្តាគ្រប់គ្រងការបកប្រែ
  • 3.3 កត្តាកំណត់ការភ្ជាប់
  • 3.4 ប្រូតេអ៊ីន kinases និង phosphatase ប្រូតេអ៊ីន
• 4 សូមមើលផងដែរ។
• 5 តំណភ្ជាប់
• ៦ អក្សរសិល្ប៍

ប្រូតេអ៊ីនពាក់ព័ន្ធនឹងការបញ្ជូនសញ្ញាអន្តរកោសិកា

អត្ថបទសំខាន់ៗ៖ មុខងារផ្តល់សញ្ញាប្រូតេអ៊ីន, អរម៉ូន, ស៊ីតូគីន

ប្រូតេអ៊ីនអរម៉ូន (និងប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀតដែលពាក់ព័ន្ធនឹងសញ្ញាអន្តរកោសិកា) ប៉ះពាល់ដល់ការរំលាយអាហារនិងដំណើរការសរីរវិទ្យាផ្សេងទៀត។

អរម៉ូន - សារធាតុដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងនៅក្នុងក្រពេញ endocrine ត្រូវបានអនុវត្តដោយឈាមនិងផ្តល់សញ្ញាព័ត៌មាន។ អ័រម៉ូនរីករាលដាលដោយចៃដន្យ ហើយធ្វើសកម្មភាពតែលើកោសិកាទាំងនោះដែលមានប្រូតេអ៊ីនទទួលសមស្រប។ អរម៉ូនភ្ជាប់ទៅនឹងអ្នកទទួលជាក់លាក់។ អ័រម៉ូនជាធម្មតាគ្រប់គ្រងដំណើរការយឺត ឧទាហរណ៍ ការលូតលាស់នៃជាលិកាបុគ្គល និងការវិវត្តនៃសារពាង្គកាយ ប៉ុន្តែមានករណីលើកលែង៖ ឧទាហរណ៍ អាដ្រេណាលីន គឺជាអរម៉ូនស្ត្រេស ដែលជាដេរីវេនៃអាស៊ីតអាមីណូ។ វាត្រូវបានបញ្ចេញនៅពេលលាតត្រដាង រំញោចសរសៃប្រសាទក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះ បេះដូងចាប់ផ្តើមលោតញឹកញាប់ សម្ពាធឈាមឡើងខ្ពស់ និងការឆ្លើយតបផ្សេងៗទៀតកើតឡើង។ វាក៏ដើរតួនៅលើថ្លើមផងដែរ (បំបែក glycogen) ។ គ្លុយកូសត្រូវបានបញ្ចេញទៅក្នុងឈាម ហើយត្រូវបានប្រើប្រាស់ដោយខួរក្បាល និងសាច់ដុំជាប្រភពថាមពល។

ប្រូតេអ៊ីនអ្នកទទួល

អត្ថបទដើមចម្បង៖ អ្នកទទួលកោសិកាវដ្តនៃការធ្វើឱ្យប្រូតេអ៊ីន G ស្ថិតនៅក្រោមសកម្មភាពរបស់អ្នកទទួល។

ប្រូតេអ៊ីន Receptor ក៏អាចត្រូវបានកំណត់គុណលក្ខណៈប្រូតេអ៊ីនដែលមានមុខងារនិយតកម្មផងដែរ។ ប្រូតេអ៊ីន Membrane - អ្នកទទួលបញ្ជូនសញ្ញាពីផ្ទៃនៃកោសិកាខាងក្នុងផ្លាស់ប្តូរវា។ ពួកវាគ្រប់គ្រងមុខងារកោសិកាដោយភ្ជាប់ទៅនឹង ligand ដែល "អង្គុយ" នៅលើ receptor នេះនៅខាងក្រៅកោសិកា។ ជាលទ្ធផល ប្រូតេអ៊ីនមួយផ្សេងទៀតនៅក្នុងកោសិកាត្រូវបានធ្វើឱ្យសកម្ម។

អ័រម៉ូនភាគច្រើនធ្វើសកម្មភាពលើកោសិកា លុះត្រាតែមានអ្នកទទួលជាក់លាក់នៅលើភ្នាសរបស់វា - ប្រូតេអ៊ីន ឬ glycoprotein ផ្សេងទៀត។ ឧទាហរណ៍ β2-adrenergic receptor មានទីតាំងនៅលើភ្នាសនៃកោសិកាថ្លើម។ នៅក្រោមភាពតានតឹង ម៉ូលេគុល adrenaline ភ្ជាប់ទៅនឹង β2-adrenergic receptor និងធ្វើឱ្យសកម្ម។ អ្នកទទួលដែលបានធ្វើឱ្យសកម្មបន្ទាប់មកធ្វើឱ្យប្រូតេអ៊ីន G សកម្មដែលភ្ជាប់ GTP ។ បន្ទាប់ពីជំហានបញ្ជូនសញ្ញាកម្រិតមធ្យមជាច្រើន glycogen phosphorolysis កើតឡើង។ អ្នកទទួលបានអនុវត្តប្រតិបត្តិការបញ្ជូនសញ្ញាដំបូងបំផុតដែលនាំទៅដល់ការបំបែក glycogen ។ បើគ្មានវាទេ វានឹងមិនមានប្រតិកម្មជាបន្តបន្ទាប់នៅក្នុងកោសិកានោះទេ។

ប្រូតេអ៊ីនគ្រប់គ្រងកោសិកា

ប្រូតេអ៊ីនគ្រប់គ្រងដំណើរការដែលកើតឡើងនៅក្នុងកោសិកាដោយប្រើយន្តការជាច្រើន៖

• អន្តរកម្មជាមួយម៉ូលេគុល DNA (កត្តាចម្លង)
• ដោយ phosphorylation (ប្រូតេអ៊ីន kinase) ឬ dephosphorylation (ប្រូតេអ៊ីន phosphatase) នៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀត
• ដោយអន្តរកម្មជាមួយម៉ូលេគុល ribosome ឬ RNA (កត្តាបញ្ញត្តិការបកប្រែ)
• ផលប៉ះពាល់លើដំណើរការនៃការដក intro ចេញ (កត្តានិយតកម្ម splicing)
• ឥទ្ធិពលលើអត្រានៃការពុកផុយនៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀត (ubiquitins ជាដើម)

ប្រូតេអ៊ីននិយតករចម្លង

អត្ថបទដើមចម្បង៖ កត្តាចម្លង

កត្តាចម្លងគឺជាប្រូតេអ៊ីនដែលចូលទៅក្នុងស្នូលធ្វើនិយ័តកម្មការចម្លង DNA ពោលគឺការអានព័ត៌មានពី DNA ទៅ mRNA (ការសំយោគ mRNA យោងតាមគំរូ DNA) ។ កត្តាចម្លងមួយចំនួនផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធរបស់ក្រូម៉ាទីន ដែលធ្វើឱ្យវាកាន់តែអាចចូលទៅដល់ RNA polymerases ។ មានកត្តាចម្លងជំនួយផ្សេងៗដែលបង្កើតការអនុលោមតាម DNA ដែលចង់បានសម្រាប់សកម្មភាពជាបន្តបន្ទាប់នៃកត្តាចម្លងផ្សេងទៀត។ ក្រុមមួយទៀតនៃកត្តាចម្លងគឺជាកត្តាទាំងនោះដែលមិនភ្ជាប់ដោយផ្ទាល់ទៅនឹងម៉ូលេគុល DNA ទេ ប៉ុន្តែត្រូវបានបញ្ចូលគ្នាទៅជាស្មុគស្មាញដ៏ស្មុគស្មាញបន្ថែមទៀតដោយប្រើអន្តរកម្មប្រូតេអ៊ីន-ប្រូតេអ៊ីន។

កត្តាបញ្ញត្តិការបកប្រែ

អត្ថបទដើមចម្បង៖ ការផ្សាយ (ជីវវិទ្យា)

ការបកប្រែគឺជាការសំយោគនៃខ្សែសង្វាក់ polypeptide នៃប្រូតេអ៊ីនយោងទៅតាមគំរូ mRNA ដែលអនុវត្តដោយ ribosomes ។ ការបកប្រែអាចត្រូវបានគ្រប់គ្រងតាមវិធីជាច្រើន រួមទាំងដោយមានជំនួយពីប្រូតេអ៊ីន repressor ដែលភ្ជាប់ទៅនឹង mRNA ។ មានករណីជាច្រើនដែល repressor គឺជាប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានអ៊ិនកូដដោយ mRNA នេះ។ ក្នុងករណីនេះបទប្បញ្ញត្តិកើតឡើងតាមប្រភេទ មតិកែលម្អ(ឧទាហរណ៍នៃនេះគឺជាការគាបសង្កត់នៃការសំយោគអង់ស៊ីម threonyl-tRNA synthetase) ។

កត្តានិយតកម្មការបំបែក

អត្ថបទដើមចម្បង៖ ការបំបែក

នៅក្នុងហ្សែន eukaryotic មានតំបន់ដែលមិនមានកូដសម្រាប់អាស៊ីតអាមីណូ។ តំបន់ទាំងនេះត្រូវបានគេហៅថា introns ។ ពួកវាដំបូងត្រូវបានចម្លងទៅជា pre-mRNA កំឡុងពេលចម្លង ប៉ុន្តែបន្ទាប់មកកាត់ចេញដោយអង់ស៊ីមពិសេស។ ដំណើរការនៃការយកចេញនៃ introns នេះ, ហើយបន្ទាប់មក stitching បន្តបន្ទាប់គ្នានៃចុងបញ្ចប់នៃផ្នែកដែលនៅសល់ត្រូវបានគេហៅថា splicing (crosslinking, splicing) ។ Splicing ត្រូវបានអនុវត្តដោយប្រើ RNAs តូចៗ ដែលជាធម្មតាត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់ជាមួយនឹងប្រូតេអ៊ីន ហៅថា កត្តានិយតកម្ម splicing ។ ការបំបែកប្រូតេអ៊ីនពាក់ព័ន្ធនឹងសកម្មភាពអង់ស៊ីម។ ពួកគេផ្តល់ឱ្យមុន mRNA នូវទម្រង់ដែលចង់បាន។ សម្រាប់ការជួបប្រជុំគ្នានៃស្មុគ្រស្មាញ (spliceosome) វាចាំបាច់ក្នុងការប្រើប្រាស់ថាមពលក្នុងទម្រង់ជា cleavable ម៉ូលេគុល ATPដូច្នេះ ស្មុគស្មាញនេះមានប្រូតេអ៊ីនជាមួយនឹងសកម្មភាព ATPase ។

មានការផ្សាភ្ជាប់ជំនួស។ លក្ខណៈពិសេសនៃការបំបែកត្រូវបានកំណត់ដោយប្រូតេអ៊ីនដែលអាចភ្ជាប់ទៅនឹងម៉ូលេគុល RNA នៅក្នុងតំបន់នៃ introns ឬតំបន់នៅព្រំដែន exon-intron ។ ប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះអាចការពារការដកចេញនូវ introns មួយចំនួន ហើយក្នុងពេលជាមួយគ្នានេះជំរុញការកាត់ចេញរបស់អ្នកដទៃ។ បទប្បញ្ញត្តិគោលដៅនៃការភ្ជាប់អាចមានសារៈសំខាន់ ផលវិបាកជីវសាស្រ្ត. ជាឧទាហរណ៍ នៅក្នុងរុយផ្លែឈើ Drosophila ការភ្ជាប់ជំនួសបង្កប់ន័យយន្តការកំណត់ភេទ។

ប្រូតេអ៊ីន kinases និង phosphatase ប្រូតេអ៊ីន

អត្ថបទដើមចម្បង៖ ប្រូតេអ៊ីន kinases

តួនាទីដ៏សំខាន់បំផុតនៅក្នុងបទប្បញ្ញត្តិនៃដំណើរការ intracellular ត្រូវបានលេងដោយប្រូតេអ៊ីន kinases - អង់ស៊ីមដែលធ្វើឱ្យសកម្មឬរារាំងសកម្មភាពនៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀតដោយការភ្ជាប់ក្រុមផូស្វ័រទៅពួកគេ។

ប្រូតេអ៊ីន kinases គ្រប់គ្រងសកម្មភាពនៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀតដោយ phosphorylation - ការបន្ថែមនៃសំណល់អាស៊ីត phosphoric ទៅសំណល់អាស៊ីតអាមីណូដែលមានក្រុម hydroxyl ។ Phosphorylation ជាធម្មតាផ្លាស់ប្តូរមុខងាររបស់ប្រូតេអ៊ីន ដូចជាសកម្មភាពអង់ស៊ីម ក៏ដូចជាទីតាំងនៃប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងកោសិកា។

វាក៏មានប្រូតេអ៊ីន phosphatase - ប្រូតេអ៊ីនដែលបំបែកក្រុមផូស្វាត។ ប្រូតេអ៊ីន kinases និង phosphatase ប្រូតេអ៊ីនគ្រប់គ្រងការរំលាយអាហារក៏ដូចជាសញ្ញានៅក្នុងកោសិកា។ Phosphorylation និង dephosphorylation នៃប្រូតេអ៊ីនគឺជាយន្តការសំខាន់មួយនៃបទប្បញ្ញត្តិនៃដំណើរការ intracellular ភាគច្រើន។

សូម​មើល​ផង​ដែរ

• អត្ថបទពិសេសស្តីពីប្រូតេអ៊ីន និងជាពិសេសផ្នែកមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរាងកាយ
• កត្តាចម្លង
• ការបំបែក
• អរម៉ូន
• ស៊ីតូគីន
• អ្នកទទួល
• សញ្ញាកោសិកា
• ការបញ្ជូនសញ្ញា (ជីវវិទ្យា)

តំណភ្ជាប់

• ការគ្រប់គ្រងការចម្លង
• ប្រូតេអ៊ីនទល់នឹង RNA - តើអ្នកណាជាអ្នកបង្កើតការបំបែកមុនគេ?
• ប្រូតេអ៊ីន kinases
• ការបកប្រែ និងបទប្បញ្ញត្តិរបស់វា។

អក្សរសាស្ត្រ

• D. Taylor, N. Green, W. Stout ។ ជីវវិទ្យា (ក្នុង 3 ភាគ) ។

មុខងារនិយតកម្មប្រូតេអ៊ីន មុខងារនិយតកម្មប្រូតេអ៊ីន មុខងារនិយតកម្មប្រូតេអ៊ីន មុខងារនិយតកម្មប្រូតេអ៊ីន

មុខងារនិយតកម្មនៃប្រូតេអ៊ីន ព័ត៌មានអំពី

មុខងារការពារ

ឈាម និងវត្ថុរាវផ្សេងទៀតមានផ្ទុកប្រូតេអ៊ីនដែលអាចសម្លាប់ ឬជួយបង្កើតមេរោគដោយមិនបង្កគ្រោះថ្នាក់។ ប្លាស្មាឈាមមានអង្គបដិប្រាណ - ប្រូតេអ៊ីនដែលនីមួយៗទទួលស្គាល់ ប្រភេទជាក់លាក់ microorganisms ឬភ្នាក់ងារបរទេសផ្សេងទៀត - ក៏ដូចជាប្រូតេអ៊ីនការពារនៃប្រព័ន្ធបំពេញបន្ថែម។ មានអង្គបដិប្រាណជាច្រើនប្រភេទ (ប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះត្រូវបានគេហៅថា immunoglobulins ផងដែរ) ដែលទូទៅបំផុតនៃពួកវាគឺ immunoglobulin G. ទឹកមាត់ ហើយទឹកភ្នែកមានផ្ទុកនូវប្រូតេអ៊ីន lysozyme ដែលជាអង់ស៊ីមដែលបំបែកសារធាតុ murein និងបំផ្លាញជញ្ជាំងកោសិកាបាក់តេរី។ នៅពេលដែលឆ្លងមេរោគ កោសិកាសត្វនឹងបញ្ចេញប្រូតេអ៊ីន interferon ដែលការពារមេរោគពីការរីកធំ និងការបង្កើតភាគល្អិតមេរោគថ្មី។

ប្រូតេអ៊ីនដែលមិនល្អសម្រាប់យើងដូចជាជាតិពុលអតិសុខុមប្រាណ - ជាតិពុលអាសន្នរោគ ជាតិពុល botulinum toxin រោគខាន់ស្លាក់ជាដើម ក៏អនុវត្តមុខងារការពារសម្រាប់អតិសុខុមប្រាណផងដែរ។តាមរយៈការបំផ្លាញកោសិកានៃរាងកាយរបស់យើងពួកគេការពារអតិសុខុមប្រាណពីយើង។

មុខងារទទួល

ប្រូតេអ៊ីនបម្រើសម្រាប់ការយល់ឃើញ និងការបញ្ជូនសញ្ញា។ នៅក្នុងសរីរវិទ្យា មានគោលគំនិតនៃកោសិកាទទួល ពោលគឺឧ។ កោសិកាដែលទទួលសញ្ញាជាក់លាក់មួយ (ឧទាហរណ៍ មានកោសិកាទទួលដែលមើលឃើញនៅក្នុងរីទីណានៃភ្នែក)។ ប៉ុន្តែនៅក្នុងកោសិកា receptor ការងារនេះត្រូវបានអនុវត្តដោយប្រូតេអ៊ីន receptor ។ ដូច្នេះ ប្រូតេអ៊ីន rhodopsin ដែលមាននៅក្នុងរីទីណានៃភ្នែកចាប់យក quanta ពន្លឺ បន្ទាប់មកព្រឹត្តិការណ៍មួយចាប់ផ្តើមនៅក្នុងកោសិកានៃរីទីណា ដែលនាំទៅដល់ការលេចចេញនូវសរសៃប្រសាទ និងការបញ្ជូនសញ្ញាទៅកាន់ខួរក្បាល។

ប្រូតេអ៊ីន Receptor ត្រូវបានរកឃើញមិនត្រឹមតែនៅក្នុងកោសិកា receptor ប៉ុណ្ណោះទេ ប៉ុន្តែនៅក្នុងកោសិកាផ្សេងទៀតផងដែរ។ អ័រម៉ូនដើរតួយ៉ាងសំខាន់ក្នុងរាងកាយ - សារធាតុដែលលាក់ដោយកោសិកាមួយចំនួន និងគ្រប់គ្រងមុខងាររបស់កោសិកាផ្សេងទៀត។ អរម៉ូនភ្ជាប់ទៅនឹងប្រូតេអ៊ីនពិសេស - អ្នកទទួលអរម៉ូននៅលើផ្ទៃឬខាងក្នុងកោសិកាគោលដៅ។

មុខងារបទប្បញ្ញត្តិ

អ័រម៉ូនជាច្រើន (ទោះបីជាមិនមែនទាំងអស់) គឺជាប្រូតេអ៊ីន - ឧទាហរណ៍ អ័រម៉ូនទាំងអស់នៃក្រពេញភីតូរីស និងអ៊ីប៉ូតាឡាមូស អាំងស៊ុយលីនជាដើម។

ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនអាចបំពេញមុខងារជាច្រើន។

ម៉ាក្រូម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនមានអាស៊ីត b-អាមីណូ។ ប្រសិនបើសមាសធាតុនៃ polysaccharides ជាធម្មតារួមបញ្ចូល "ឯកតា" ដូចគ្នា (ជួនកាលពីរ) ធ្វើម្តងទៀតច្រើនដងបន្ទាប់មកប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានសំយោគពីអាស៊ីតអាមីណូ 20 ផ្សេងៗគ្នា។ នៅពេលដែលម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានប្រមូលផ្តុំ សំណល់អាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួននៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនអាចនឹងឆ្លងកាត់ ការផ្លាស់ប្តូរគីមីដូច្នេះ សំណល់អាស៊ីតអាមីណូច្រើនជាង 30 ផ្សេងគ្នាអាចត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងប្រូតេអ៊ីន "ចាស់ទុំ" ។ ប្រភេទនៃ monomers បែបនេះក៏ផ្តល់នូវភាពខុសគ្នានៃមុខងារជីវសាស្រ្តដែលអនុវត្តដោយប្រូតេអ៊ីន។

អាស៊ីតអាមីណូមានរចនាសម្ព័ន្ធដូចខាងក្រោមៈ

នៅទីនេះ R- ក្រុមផ្សេងៗអាតូម (រ៉ាឌីកាល់) នៃអាស៊ីតអាមីណូផ្សេងៗគ្នា។ អាតូមកាបូនដែលនៅជិតបំផុតទៅនឹងក្រុម carboxyl ត្រូវបានបង្ហាញដោយអក្សរក្រិក b វាគឺជាមួយនឹងអាតូមនេះដែលក្រុមអាមីណូនៅក្នុងម៉ូលេគុលនៃអាស៊ីត b-amino ត្រូវបានតភ្ជាប់។

អេ បរិស្ថានអព្យាក្រឹតក្រុមអាមីណូបង្ហាញលក្ខណៈសម្បត្តិមូលដ្ឋានខ្សោយ ហើយភ្ជាប់អ៊ីយ៉ុង H + ហើយក្រុម carboxyl មានអាស៊ីតខ្សោយ ហើយផ្តាច់ខ្លួនជាមួយនឹងការបញ្ចេញអ៊ីយ៉ុងនេះ ដូច្នេះទោះបីជាបន្ទុកទាំងមូលនៃម៉ូលេគុលមិនផ្លាស់ប្តូរក៏ដោយ វានឹងដំណើរការវិជ្ជមាន និងក្នុងពេលដំណាលគ្នា។ ក្រុមចោទប្រកាន់អវិជ្ជមាន។

អាស្រ័យលើធម្មជាតិនៃរ៉ាឌីកាល់ R, hydrophobic (មិនប៉ូល), hydrophilic (ប៉ូល), អាស៊ីតអាមីណូអាស៊ីត និងអាល់កាឡាំងត្រូវបានសម្គាល់។

អាស៊ីតអាមីណូអាស៊ីតមានក្រុម carboxyl ទីពីរ។ វាខ្លាំងជាងក្រុម carboxyl បន្តិច អាស៊ី​ត​អា​សេ​ទិច៖ នៅក្នុងអាស៊ីត aspartic ពាក់កណ្តាលនៃ carboxyls ត្រូវបានបំបែកនៅ pH 3.86 នៅក្នុងអាស៊ីត glutamic - នៅ pH 4.25 និងនៅក្នុងអាស៊ីតអាសេទិក - តែនៅ 4.8 ប៉ុណ្ណោះ។ ក្នុងចំណោមអាស៊ីតអាមីណូអាល់កាឡាំង arginine គឺខ្លាំងបំផុត៖ ពាក់កណ្តាលនៃរ៉ាឌីកាល់ចំហៀងរបស់វារក្សា បន្ទុកវិជ្ជមាននៅ pH 11.5 ។ នៅក្នុង lysine រ៉ាឌីកាល់ចំហៀងគឺជា amine បឋមធម្មតា ហើយនៅតែពាក់កណ្តាលអ៊ីយ៉ូដនៅ pH 9.4 ។ អាស៊ីតអាមីណូអាល់កាឡាំងខ្សោយបំផុតគឺអ៊ីស្ទីឌីន ចិញ្ចៀន imidazole របស់វាត្រូវបានពាក់កណ្តាលប្រូតុងនៅ pH 6 ។

ក្នុងចំណោមអាស៊ីដអាមីណូអ៊ីដ្រូហ្វីលីក (ប៉ូល) ក៏មានអាស៊ីដអាមីណូពីរផងដែរដែលអាចត្រូវបានអ៊ីយ៉ូដនៅ pH សរីរវិទ្យា - ស៊ីស្ទីន ដែលក្រុម SH អាចបរិច្ចាគអ៊ីយ៉ុង H + ដូចជាអ៊ីដ្រូសែនស៊ុលហ្វីត និង ទីរ៉ូស៊ីន ដែលមានក្រុម phenolic អាស៊ីតខ្សោយ។ . ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយសមត្ថភាពនេះត្រូវបានបង្ហាញយ៉ាងខ្លាំងនៅក្នុងពួកគេ: នៅ pH 7, cysteine ​​​​ត្រូវបាន ionized ដោយ 8%, និង tyrosine - ដោយ 0,01% ។

ដើម្បីរកមើលអាស៊ីត b-amino ប្រតិកម្ម ninhydrin ត្រូវបានគេប្រើជាធម្មតា: នៅពេលដែលអាស៊ីតអាមីណូប្រតិកម្មជាមួយ ninhydrin ផលិតផលពណ៌ខៀវភ្លឺត្រូវបានបង្កើតឡើង។ លើសពីនេះទៀតអាស៊ីតអាមីណូនីមួយៗផ្តល់ឱ្យជាក់លាក់របស់វា។ ប្រតិកម្មគុណភាព. ដូច្នេះអាស៊ីតអាមីណូក្រអូបផ្តល់ពណ៌លឿងជាមួយ អាស៊ីតនីទ្រីក(ក្នុងអំឡុងពេលប្រតិកម្មនីត្រាតនៃចិញ្ចៀនក្រអូបកើតឡើង) ។ នៅពេលដែលឧបករណ៍ផ្ទុកត្រូវបាន alkalized ពណ៌ផ្លាស់ប្តូរទៅជាពណ៌ទឹកក្រូច (ការផ្លាស់ប្តូរពណ៌ស្រដៀងគ្នាកើតឡើងជាមួយនឹងសូចនាករឧទាហរណ៍ទឹកក្រូចមេទីល) ។ ប្រតិកម្មនេះហៅថា xantoprotein ត្រូវបានគេប្រើផងដែរសម្រាប់ការរកឃើញប្រូតេអ៊ីនចាប់តាំងពីប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើនមានអាស៊ីតអាមីណូក្រអូប។ gelatin មិនផ្តល់ប្រតិកម្មនេះទេព្រោះវាស្ទើរតែគ្មាន tyrosine គ្មាន phenylalanine គ្មាន tryptophan ។ នៅពេលដែលកំដៅជាមួយសូដ្យូម plumbite Na2PbO2, cysteine ​​​​បង្កើតជា precipitate ខ្មៅនៃស៊ុលហ្វីត PbS ។

រុក្ខជាតិ និងអតិសុខុមប្រាណជាច្រើនអាចសំយោគអាស៊ីតអាមីណូពីសារធាតុអសរីរាង្គសាមញ្ញ។ សត្វអាចសំយោគបានតែអាស៊ីដអាមីណូមួយចំនួនប៉ុណ្ណោះ ខណៈខ្លះទៀតត្រូវតែទទួលបានពីអាហារ។ អាស៊ីតអាមីណូបែបនេះត្រូវបានគេហៅថាចាំបាច់។ សម្រាប់មនុស្ស, phenylalanine, tryptophan, threonine, methionine, lysine, leucine, isoleucine, histidine, valine និង arginine គឺមិនអាចខ្វះបាន។ ជាអកុសល គ្រាប់ធញ្ញជាតិមានផ្ទុកសារធាតុ lysine និង tryptophan តិចតួចបំផុត ប៉ុន្តែអាស៊ីតអាមីណូទាំងនេះត្រូវបានរកឃើញក្នុងបរិមាណច្រើននៅក្នុងគ្រាប់ធញ្ញជាតិ។ វាមិនមែនជារឿងចៃដន្យទេដែលរបបអាហារប្រពៃណីរបស់ប្រជាជនកសិកម្មជាធម្មតាមានទាំងធញ្ញជាតិ និងគ្រាប់ធញ្ញជាតិ៖ ស្រូវសាលី (ឬ rye) និង peas អង្ករ និងសណ្តែកសៀង ពោត និងសណ្តែក។ ឧទាហរណ៍បុរាណការរួមបញ្ចូលគ្នាបែបនេះក្នុងចំណោមប្រជាជននៃទ្វីបផ្សេងៗគ្នា។

អាតូម b-carbon នៃអាស៊ីដអាមីណូទាំង 20 ស្ថិតនៅក្នុងស្ថានភាពនៃ sp3-hybridization ។ ចំណងទាំង 4 របស់វាមានទីតាំងនៅមុំប្រហែល 109 ° ដូច្នេះរូបមន្តអាស៊ីតអាមីណូអាចត្រូវបានចារឹកនៅក្នុង tetrahedron មួយ។

វាងាយមើលឃើញថាអាចមានអាស៊ីដអាមីណូពីរប្រភេទដែលជារូបភាពឆ្លុះគ្នាទៅវិញទៅមក។ មិនថាយើងផ្លាស់ទី និងបង្វិលពួកវាក្នុងលំហយ៉ាងណាទេ វាមិនអាចទៅរួចទេក្នុងការផ្សំពួកវា - ពួកគេខុសគ្នាដូចជាដៃស្តាំ និងដៃឆ្វេង។

ប្រភេទនៃ isomerism នេះត្រូវបានគេហៅថា isomerism អុបទិក។ វាអាចធ្វើទៅបានលុះត្រាតែអាតូមកាបូនកណ្តាល (វាត្រូវបានគេហៅថាមជ្ឈមណ្ឌល asymmetric) មាននៅគ្រប់ជ្រុងទាំង 4 ក្រុមផ្សេងគ្នា(ដូច្នេះ glycine មិនមាន isomers អុបទិកទេខណៈពេលដែលអាស៊ីតអាមីណូ 19 ផ្សេងទៀតធ្វើ) ។ នៃទម្រង់ isomeric ពីរផ្សេងគ្នានៃអាស៊ីតអាមីណូ, មួយនៅក្នុងរូបភព។ 1 ដែលមានទីតាំងនៅខាងស្តាំត្រូវបានគេហៅថា D-shape ហើយនៅខាងឆ្វេង - រាង L ។

លក្ខណៈសម្បត្តិរូបវន្ត និងគីមីជាមូលដ្ឋាននៃ D- និង L-isomers នៃអាស៊ីតអាមីណូគឺដូចគ្នា ប៉ុន្តែពួកវាខុសគ្នា។ លក្ខណៈសម្បត្តិអុបទិក៖ ដំណោះ​ស្រាយ​របស់​ពួក​គេ​បង្វិល​ប្លង់​ប៉ូល​នៃ​ពន្លឺ​ក្នុង​ទិស​ផ្ទុយ។ អត្រានៃប្រតិកម្មរបស់ពួកគេជាមួយនឹងសមាសធាតុសកម្មអុបទិកផ្សេងទៀតក៏ខុសគ្នាដែរ។

គួរឱ្យចាប់អារម្មណ៍ ប្រូតេអ៊ីននៃសារពាង្គកាយមានជីវិតទាំងអស់ ចាប់ពីមេរោគដល់មនុស្ស មានតែអាស៊ីត L-amino ប៉ុណ្ណោះ។ ទម្រង់ D ត្រូវបានរកឃើញនៅក្នុងថ្នាំអង់ទីប៊ីយោទិចមួយចំនួនដែលត្រូវបានសំយោគដោយផ្សិត និងបាក់តេរី។ ប្រូតេអ៊ីនអាចបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធលំដាប់បានលុះត្រាតែពួកវាមានផ្ទុកតែអ៊ីសូមឺរនៃអាស៊ីតអាមីណូដែលមានប្រភេទដូចគ្នា។

មានមុខងារការពារប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនប្រភេទ៖

ការការពាររាងកាយ។ Collagen ចូលរួមក្នុងវា - ប្រូតេអ៊ីនដែលបង្កើតជាមូលដ្ឋាននៃសារធាតុអន្តរកោសិកានៃជាលិកាភ្ជាប់ (រួមទាំងឆ្អឹងឆ្អឹងខ្ចីសរសៃពួរនិងស្រទាប់ជ្រៅនៃស្បែក (ស្បែក)); keratin ដែលបង្កើតជាមូលដ្ឋាននៃខែលស្នែង សក់ រោម ស្នែង និងដេរីវេនៃអេពីដេមី។ ជាធម្មតាប្រូតេអ៊ីនបែបនេះត្រូវបានគេចាត់ទុកថាជាប្រូតេអ៊ីនដែលមានមុខងាររចនាសម្ព័ន្ធ។ ឧទាហរណ៏នៃក្រុមប្រូតេអ៊ីននេះគឺ fibrinogens និង thrombins ដែលពាក់ព័ន្ធនឹងការកកឈាម។

ការការពារគីមី។ ការភ្ជាប់ជាតិពុលទៅនឹងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនអាចផ្តល់នូវការបន្សាបជាតិពុលរបស់ពួកគេ។ អង់ស៊ីមថ្លើមដើរតួនាទីយ៉ាងសំខាន់ក្នុងការបន្សាបជាតិពុលក្នុងមនុស្ស បំបែកសារធាតុពុល ឬបំប្លែងពួកវាទៅជាទម្រង់រលាយ ដែលរួមចំណែកដល់ការកម្ចាត់ជាតិពុលចេញពីរាងកាយយ៉ាងឆាប់រហ័ស។

ការការពារភាពស៊ាំ។ ប្រូតេអ៊ីនដែលមាននៅក្នុងឈាម និងផ្សេងៗទៀត សារធាតុរាវជីវសាស្រ្តត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងការឆ្លើយតបការពាររបស់រាងកាយចំពោះរបួស និងការវាយប្រហារដោយភ្នាក់ងារបង្កជំងឺ។ ប្រូតេអ៊ីននៃប្រព័ន្ធបំពេញបន្ថែមនិងអង្គបដិប្រាណ (immunoglobulins) ជាកម្មសិទ្ធិរបស់ប្រូតេអ៊ីននៃក្រុមទីពីរ; ពួកវាបន្សាបបាក់តេរី មេរោគ ឬប្រូតេអ៊ីនបរទេស។ អង្គបដិប្រាណដែលជាផ្នែកមួយនៃអាដាប់ធ័រ ប្រព័ន្ធ​ភាពស៊ាំភ្ជាប់ទៅនឹងសារធាតុ, អង់ទីហ្សែន, ជនបរទេសទៅនឹងសារពាង្គកាយដែលបានផ្តល់ឱ្យហើយដោយហេតុនេះបន្សាបពួកវាដោយដឹកនាំពួកគេទៅកន្លែងបំផ្លាញ។ អង្គបដិប្រាណអាចត្រូវបានសម្ងាត់ចូលទៅក្នុងចន្លោះរវាងកោសិកា ឬភ្ជាប់ទៅនឹងភ្នាសនៃកោសិកា B-lymphocytes ឯកទេសហៅថាកោសិកាប្លាស្មា។ ខណៈពេលដែលអង់ស៊ីមមានភាពស្និទ្ធស្នាលកម្រិតមួយសម្រាប់ស្រទាប់ខាងក្រោម ដោយសារការភ្ជាប់ច្រើនពេកទៅនឹងស្រទាប់ខាងក្រោមអាចរំខានដល់ប្រតិកម្មកាតាលីករនោះ វាគ្មានដែនកំណត់ចំពោះការបន្តការភ្ជាប់អង្គបដិប្រាណទៅនឹងអង់ទីហ្សែននោះទេ។

មុខងារបទប្បញ្ញត្តិ

ដំណើរការជាច្រើននៅខាងក្នុងកោសិកាត្រូវបានគ្រប់គ្រងដោយម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន ដែលមិនបម្រើជាប្រភពថាមពល ឬជាសម្ភារៈសំណង់សម្រាប់កោសិកា។ ប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះធ្វើនិយ័តកម្មការចម្លង ការបកប្រែ ការបំបែក ក៏ដូចជាសកម្មភាពរបស់ប្រូតេអ៊ីនផ្សេងៗទៀត។ ដែលជាធម្មតាប៉ះពាល់ដល់អន្តរកម្មជាមួយម៉ូលេគុលទាំងនេះ អង់ស៊ីម។

ដូច្នេះការចម្លងហ្សែនត្រូវបានកំណត់ដោយការភ្ជាប់នៃកត្តាចម្លង - ប្រូតេអ៊ីនសកម្មនិងប្រូតេអ៊ីន repressor - ទៅនឹងបទបញ្ជានៃហ្សែន។ នៅកម្រិតនៃការបកប្រែ ការអាន mRNA ជាច្រើនក៏ត្រូវបានគ្រប់គ្រងដោយការភ្ជាប់នៃកត្តាប្រូតេអ៊ីន ហើយការរិចរិលនៃ RNA និងប្រូតេអ៊ីនក៏ត្រូវបានអនុវត្តដោយស្មុគស្មាញប្រូតេអ៊ីនពិសេសផងដែរ។ តួនាទីដ៏សំខាន់បំផុតនៅក្នុងបទប្បញ្ញត្តិនៃដំណើរការ intracellular ត្រូវបានលេងដោយប្រូតេអ៊ីន kinases - អង់ស៊ីមដែលធ្វើឱ្យសកម្មឬរារាំងសកម្មភាពនៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀតដោយការភ្ជាប់ក្រុមផូស្វ័រទៅពួកគេ។

មុខងារសញ្ញា

មុខងារផ្តល់សញ្ញានៃប្រូតេអ៊ីនគឺជាសមត្ថភាពរបស់ប្រូតេអ៊ីនដើម្បីបម្រើជាសារធាតុផ្តល់សញ្ញា បញ្ជូនសញ្ញារវាងកោសិកា ជាលិកា សរីរាង្គ និងសារពាង្គកាយផ្សេងៗ។ មុខងារផ្តល់សញ្ញាជារឿយៗត្រូវបានផ្សំជាមួយមុខងារនិយតកម្ម ចាប់តាំងពីប្រូតេអ៊ីននិយតកម្មខាងក្នុងកោសិកាជាច្រើនក៏អនុវត្តការបញ្ជូនសញ្ញាផងដែរ។

មុខងារសញ្ញាត្រូវបានអនុវត្តដោយអរម៉ូនប្រូតេអ៊ីន cytokines កត្តាលូតលាស់។ល។

អរម៉ូនត្រូវបានបញ្ចូលក្នុងឈាម។ អ័រម៉ូនសត្វភាគច្រើនគឺប្រូតេអ៊ីនឬ peptides ។ ការភ្ជាប់អរម៉ូនទៅនឹងអ្នកទទួលគឺជាសញ្ញាដែលបង្កឱ្យមានការឆ្លើយតបនៅក្នុងកោសិកា។ អ័រម៉ូនគ្រប់គ្រងការប្រមូលផ្តុំសារធាតុនៅក្នុងឈាម និងកោសិកា ការលូតលាស់ ការបន្តពូជ និងដំណើរការផ្សេងៗទៀត។ ឧទាហរណ៏នៃប្រូតេអ៊ីនបែបនេះគឺអាំងស៊ុយលីនដែលគ្រប់គ្រងកំហាប់គ្លុយកូសក្នុងឈាម។

កោសិកាប្រាស្រ័យទាក់ទងគ្នាទៅវិញទៅមកដោយប្រើសញ្ញាប្រូតេអ៊ីនដែលបញ្ជូនតាមរយៈ សារធាតុអន្តរកោសិកា. ប្រូតេអ៊ីនបែបនេះរួមបញ្ចូលឧទាហរណ៍ cytokines និងកត្តាលូតលាស់។

Cytokines គឺជាម៉ូលេគុលព័ត៌មាន peptide តូច។ ពួកវាគ្រប់គ្រងអន្តរកម្មរវាងកោសិកា កំណត់ការរស់រានរបស់ពួកគេ ជំរុញ ឬទប់ស្កាត់ការលូតលាស់ ភាពខុសគ្នា សកម្មភាពមុខងារ និង apoptosis ធានាការសម្របសម្រួលនៃសកម្មភាពនៃប្រព័ន្ធភាពស៊ាំ អង់ដូគ្រីន និង ប្រព័ន្ធសរសៃប្រសាទ. ឧទាហរណ៏នៃ cytokines គឺជាកត្តាដុំសាច់ necrosis ដែលបញ្ជូនសញ្ញារលាករវាងកោសិការាងកាយ។

នៅក្នុងដំណើរការនៃរាងកាយរបស់មនុស្សបានក្លាយទៅជាច្បាស់លាស់នៅក្នុង ដើម XIXសតវត្ស។ អ្នកវិទ្យាសាស្ត្របានកំណត់សារធាតុទាំងនេះដោយប្រើពាក្យក្រិក "ប្រូតេអ៊ីន" ពីពាក្យ protos - "មេដំបូង" ។

លក្ខណៈសំខាន់នៃទាំងនេះ សមាសធាតុគីមីគឺថាពួកវាជាមូលដ្ឋានដែលរាងកាយប្រើដើម្បីបង្កើតកោសិកាថ្មី។ មុខងារផ្សេងទៀតរបស់ពួកគេគឺផ្តល់បទប្បញ្ញត្តិនិង ដំណើរការមេតាប៉ូលីស; នៅក្នុងការអនុវត្តមុខងារដឹកជញ្ជូន (ឧទាហរណ៍ប្រូតេអ៊ីនអេម៉ូក្លូប៊ីនដែលចែកចាយអុកស៊ីសែនពាសពេញរាងកាយជាមួយនឹងលំហូរឈាម); នៅក្នុងការបង្កើតសរសៃសាច់ដុំ; ក្នុងការគ្រប់គ្រងមុខងារសំខាន់ៗជាច្រើននៃរាងកាយ ( ឧទាហរណ៍សំខាន់មួយ។បម្រើជាអាំងស៊ុយលីនប្រូតេអ៊ីន) ក្នុងការគ្រប់គ្រងដំណើរការនៃការរំលាយអាហារ, ការរំលាយអាហារថាមពល; ក្នុងការការពាររាងកាយ។

រចនាសម្ព័ន្ធគីមីនៃសារធាតុទាំងនេះត្រូវបានកំណត់ដោយចំនួនអាស៊ីតអាមីណូដែលបង្កើត ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន. ម៉ូលេគុលមានទំហំធំណាស់។ សារធាតុទាំងនេះមានទម្ងន់ម៉ូលេគុលខ្ពស់។ បញ្ហា​ស​រិ​រា​ង្គនិងជាខ្សែសង្វាក់នៃអាស៊ីតអាមីណូដែលតភ្ជាប់ដោយចំណង peptide ។ សមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានកំណត់ដោយ កូដហ្សែន. ការប្រែប្រួលជាច្រើននៅក្នុងការរួមបញ្ចូលគ្នានៃអាស៊ីតអាមីណូផ្តល់នូវភាពខុសគ្នានៃលក្ខណៈសម្បត្តិនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ តាមក្បួនមួយពួកវាមានទំនាក់ទំនងគ្នាទៅវិញទៅមកហើយបង្កើតបានជាស្មុគស្មាញស្មុគស្មាញ។

ការចាត់ថ្នាក់នៃប្រូតេអ៊ីនមិនទាន់ត្រូវបានបញ្ចប់នៅឡើយទេ ព្រោះមិនមែនប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់ត្រូវបានសិក្សាដោយអ្នកវិទ្យាសាស្ត្រនោះទេ។ តួនាទី​របស់​ពួកគេ​ជាច្រើន​នៅ​តែ​បន្ត​ជា​អាថ៌កំបាំង​សម្រាប់​មនុស្ស។ រហូតមកដល់ពេលនេះប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបែងចែកទៅតាម តួនាទីជីវសាស្រ្តនិងដោយអ្វីដែលអាស៊ីតអាមីណូត្រូវបានរួមបញ្ចូលនៅក្នុងសមាសភាពរបស់វា។ សម្រាប់អាហាររូបត្ថម្ភរបស់យើង វាមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីនខ្លួនឯងដែលមានតម្លៃនោះទេ ប៉ុន្តែអាស៊ីតអាមីណូដែលបង្កើតវាឡើង។ អាស៊ីតអាមីណូគឺជាប្រភេទមួយនៃអាស៊ីតសរីរាង្គ។ មានច្រើនជាង 100 ក្នុងចំណោមពួកគេ។ បើគ្មានពួកវាទេ ដំណើរការមេតាប៉ូលីសគឺមិនអាចទៅរួចទេ។

រាងកាយមិនអាចស្រូបយកប្រូតេអ៊ីនបានពេញលេញពីអាហារនោះទេ។ ភាគច្រើននៃពួកគេត្រូវបានបំផ្លាញដោយទឹករំលាយអាហារដែលមានជាតិអាស៊ីត។ ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបំបែកទៅជាអាស៊ីតអាមីណូ។ រាងកាយ "យក" បន្ទាប់ពីការបំបែកអាស៊ីតអាមីណូដែលវាត្រូវការ និងបង្កើតប្រូតេអ៊ីនចាំបាច់ពីពួកវា។ ក្នុងករណីនេះ ការបំប្លែងអាស៊ីតអាមីណូមួយទៅជាអាស៊ីតអាមីណូមួយទៀតអាចកើតឡើង។ បន្ថែមពីលើការផ្លាស់ប្តូរពួកវាក៏អាចសំយោគដោយឯករាជ្យនៅក្នុងខ្លួនផងដែរ។

ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ មិនមែនអាស៊ីតអាមីណូទាំងអស់អាចផលិតបានដោយរាងកាយរបស់យើងនោះទេ។ វត្ថុដែលមិនត្រូវបានសំយោគត្រូវបានគេហៅថាមិនអាចជំនួសបាន ពីព្រោះរាងកាយត្រូវការវា ហើយអាចទទួលបានតែពីខាងក្រៅប៉ុណ្ណោះ។ អាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗមិនអាចជំនួសដោយអ្នកដទៃបានទេ។ ទាំងនេះរួមមាន methionine, lysine, isoleucine, leucine, phenylalanine, threonine, valine ។ លើសពីនេះទៀតមានអាស៊ីតអាមីណូផ្សេងទៀតដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងទាំងស្រុងពីសារធាតុ phenylalanine និង methionine សំខាន់ៗ។ ដូច្នេះគុណភាពនៃអាហាររូបត្ថម្ភមិនត្រូវបានកំណត់ដោយបរិមាណនៃប្រូតេអ៊ីនដែលចូលមកនោះទេប៉ុន្តែដោយសមាសភាពគុណភាពរបស់វា។ ឧទាហរណ៍នៅក្នុងដំឡូង ស្ពៃក្តោបពណ៌ស, beets, ស្ពៃក្តោប, legumes, នំបុ័ងមានបរិមាណដ៏ច្រើននៃ tryptophan, lysine, methionine ។

វគ្គនៃការបំប្លែងសារជាតិប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរាងកាយរបស់យើងគឺអាស្រ័យទៅលើបរិមាណគ្រប់គ្រាន់នៃប្រូតេអ៊ីនចាំបាច់។ ការបំបែក និងការបំប្លែងសារធាតុមួយចំនួនទៅជាសារធាតុផ្សេងទៀតកើតឡើងជាមួយនឹងការបញ្ចេញ ចាំបាច់សម្រាប់រាងកាយថាមពល។

ជាលទ្ធផលនៃសកម្មភាពសំខាន់នៃរាងកាយមានការបាត់បង់ផ្នែកនៃប្រូតេអ៊ីនជាបន្តបន្ទាប់។ ប្រហែល 30 ក្រាមក្នុងមួយថ្ងៃត្រូវបានបាត់បង់ពីសារធាតុប្រូតេអ៊ីនដែលមកពីខាងក្រៅ។ ដូច្នេះដោយគិតគូរពីការបាត់បង់របបអាហារគួរតែមានបរិមាណគ្រប់គ្រាន់នៃសារធាតុទាំងនេះដើម្បីធានាដល់សុខភាពរបស់រាងកាយ។

ការប្រើប្រាស់សារធាតុប្រូតេអ៊ីនដោយរាងកាយអាស្រ័យលើកត្តាផ្សេងៗ: ដំណើរការពិបាក ការងាររាងកាយឬសម្រាក; ស្ថានភាពអារម្មណ៍. ក្នុងមួយថ្ងៃ អត្រានៃការទទួលទានប្រូតេអ៊ីនគឺយ៉ាងហោចណាស់ 50 ក្រាមសម្រាប់មនុស្សពេញវ័យ (នេះគឺប្រហែល 0,8 ក្រាមក្នុងមួយគីឡូក្រាមនៃទំងន់រាងកាយ) ។ កុមារដោយសារតែការលូតលាស់ និងការអភិវឌ្ឍន៍ដែលពឹងផ្អែកខ្លាំង ត្រូវការប្រូតេអ៊ីនបន្ថែមទៀត - រហូតដល់ 1.9 ក្រាមក្នុងមួយគីឡូក្រាមនៃទំងន់រាងកាយ។

ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយ សូម្បីតែបរិមាណដ៏ច្រើននៃសារធាតុប្រូតេអ៊ីនដែលបរិភោគក៏មិនធានានូវបរិមាណអាស៊ីតអាមីណូដែលមានតុល្យភាពនៅក្នុងពួកវាដែរ។ ដូច្នេះ របប​អាហារ​គួរ​មាន​ភាព​ខុស​គ្នា ដើម្បី​ឱ្យ​រាង​កាយ​ទទួល​បាន​អត្ថប្រយោជន៍​ច្រើន​បំផុត​ក្នុង​ទម្រង់​នៃ​អាស៊ីដ​អាមីណូ​ខុសៗ​គ្នា។ យើងមិននិយាយអំពីការពិតដែលថាប្រសិនបើថ្ងៃនេះមិនមាន tryptophan នៅក្នុងអាហារដែលអ្នកបានញ៉ាំទេនោះថ្ងៃស្អែកអ្នកនឹងឈឺ។ ទេ រាងកាយ "ដឹងពីរបៀប" ដើម្បីរក្សាទុកអាស៊ីតអាមីណូមានប្រយោជន៍ក្នុងបរិមាណតិចតួច ហើយប្រើវាប្រសិនបើចាំបាច់។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយសមត្ថភាពប្រមូលផ្តុំនៃរាងកាយគឺមិនខ្ពស់ពេកទេដូច្នេះទុនបម្រុងនៃសារធាតុមានប្រយោជន៍ត្រូវតែត្រូវបានបំពេញជាទៀងទាត់។

ប្រសិនបើសម្រាប់ហេតុផលផ្ទាល់ខ្លួន (បួស) ឬសម្រាប់ហេតុផលសុខភាព (បញ្ហាជាមួយ រលាកក្រពះពោះវៀននិងអាហាររូបត្ថម្ភរបបអាហារ) អ្នកមានការដាក់កម្រិតក្នុងរបបអាហារ បន្ទាប់មកអ្នកត្រូវទៅពិគ្រោះជាមួយអ្នកជំនាញខាងចំណីអាហារដើម្បីកែសម្រួលរបបអាហាររបស់អ្នក និងស្ដារតុល្យភាពនៃប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងខ្លួន។
ក្នុងអំឡុងពេលសកម្មភាពកីឡាដែលពឹងផ្អែកខ្លាំង រាងកាយត្រូវការបរិមាណប្រូតេអ៊ីនច្រើន។ ជាពិសេសសម្រាប់មនុស្សបែបនេះអាហាររូបត្ថម្ភកីឡាត្រូវបានផលិត។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយការទទួលទានប្រូតេអ៊ីនគួរតែត្រូវគ្នាទៅនឹងសកម្មភាពរាងកាយដែលបានអនុវត្ត។ ការលើសនៃសារធាតុទាំងនេះដែលផ្ទុយទៅនឹងជំនឿដ៏ពេញនិយមនឹងមិននាំឱ្យមានការកើនឡើងយ៉ាងខ្លាំងនៃម៉ាសសាច់ដុំនោះទេ។

ភាពខុសគ្នានៃមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីនគ្របដណ្តប់ដំណើរការស្ទើរតែទាំងអស់ដែលកើតឡើងនៅក្នុងខ្លួន។ ដំណើរការជីវគីមី. ពួកវាអាចត្រូវបានគេហៅថាកាតាលីករជីវគីមី។
ប្រូតេអ៊ីនបង្កើតជា cytoskeleton ដែលរក្សារូបរាងកោសិកា។ បើគ្មានប្រូតេអ៊ីនទេ ដំណើរការជោគជ័យនៃប្រព័ន្ធភាពស៊ាំគឺមិនអាចទៅរួចទេ។

ល្អឥតខ្ចោះ ប្រភពអាហារប្រូតេអ៊ីនគឺសាច់ ទឹកដោះគោ ត្រី គ្រាប់ធញ្ញជាតិ គ្រាប់ធញ្ញជាតិ គ្រាប់។ ផ្លែឈើ ផ្លែប៊ឺរី និងបន្លែមិនសូវសម្បូរប្រូតេអ៊ីនទេ។

ប្រូតេអ៊ីនដំបូងគេដែលត្រូវបានសិក្សាដើម្បីកំណត់លំដាប់អាស៊ីតអាមីណូរបស់វាគឺអាំងស៊ុយលីន។ ចំពោះសមិទ្ធិផលនេះ F. Senger បានទទួល រង្វាន់ណូបែលនៅទសវត្សរ៍ទី 60 នៃសតវត្សទីចុងក្រោយ។ ហើយអ្នកវិទ្យាសាស្ត្រ D. Kendrew និង M. Perutz ក្នុងពេលតែមួយអាចបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធបីវិមាត្រនៃ myoglobin និង hemoglobin ដោយប្រើបច្ចេកទេសកាំរស្មីអ៊ិច។ ពួកគេក៏ទទួលបានរង្វាន់ណូបែលសម្រាប់រឿងនេះផងដែរ។

ប្រវត្តិនៃការសិក្សា

ស្ថាបនិកនៃការសិក្សាអំពីប្រូតេអ៊ីនគឺលោក Antoine Francois de Fourcroix ។ គាត់បានជ្រើសរើសពួកគេនៅក្នុងថ្នាក់ដាច់ដោយឡែកមួយ បន្ទាប់ពីគាត់បានកត់សម្គាល់ឃើញទ្រព្យសម្បត្តិរបស់ពួកគេទៅជា denature (ឬបត់) នៅក្រោមសកម្មភាពនៃអាស៊ីត ឬ សីតុណ្ហភាព​ខ្ពស់. គាត់បានស៊ើបអង្កេត fibrin (ដាច់ដោយឡែកពីឈាម), gluten (ដាច់ដោយឡែកពី គ្រាប់ស្រូវសាលី) និងអាល់ប៊ុមប៊ីន (ស៊ុតពណ៌ស) ។


អ្នកវិទ្យាសាស្ត្រហូឡង់ G. Mulder បានបំពេញការងារវិទ្យាសាស្ត្ររបស់សហសេវិកបារាំង de Fourcroix និងធ្វើការវិភាគ។ សមាសភាពប្រូតេអ៊ីន. ដោយផ្អែកលើការវិភាគនេះគាត់បានសន្មត់ថាម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនភាគច្រើនមានរូបមន្តជាក់ស្តែងស្រដៀងគ្នា។ គាត់ក៏ជាមនុស្សដំបូងគេដែលអាចកំណត់ទម្ងន់ម៉ូលេគុលនៃប្រូតេអ៊ីនមួយ។
យោងទៅតាម Mulder ប្រូតេអ៊ីនណាមួយមានសមាសធាតុរចនាសម្ព័ន្ធតូចៗ - "ប្រូតេអ៊ីន" ។ ហើយនៅឆ្នាំ 1838 អ្នកវិទ្យាសាស្ត្រស៊ុយអែត J. Berzelius បានស្នើពាក្យ "ប្រូតេអ៊ីន" ជា ឈ្មោះទូទៅប្រូតេអ៊ីនទាំងអស់។

ក្នុងរយៈពេល 30-40 ឆ្នាំបន្ទាប់ ការសិក្សាត្រូវបានអនុវត្តទៅលើអាស៊ីតអាមីណូភាគច្រើនដែលបង្កើតជាប្រូតេអ៊ីន។ នៅឆ្នាំ 1894 A. Kossel អ្នកជំនាញខាងសរីរវិទ្យាជនជាតិអាឡឺម៉ង់បានធ្វើការសន្មត់ថាវាជាអាស៊ីតអាមីណូដែលជាសមាសធាតុរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន ហើយពួកវាត្រូវបានភ្ជាប់គ្នាទៅវិញទៅមកដោយចំណង peptide ។ គាត់បានព្យាយាមសិក្សាពីលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីន។
នៅឆ្នាំ 1926 ទីបំផុតតួនាទីសំខាន់នៃប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរាងកាយត្រូវបានទទួលស្គាល់។ វាបានកើតឡើងនៅពេលដែលអ្នកគីមីវិទ្យាអាមេរិក D. Sumner បានបង្ហាញថា អ៊ុយរ៉េស (អង់ស៊ីមដែលមិនមានដំណើរការគីមីច្រើនមិនអាចទៅរួច) គឺជាប្រូតេអ៊ីន។

វាជាការលំបាកខ្លាំងណាស់នៅពេលនោះដើម្បីញែកប្រូតេអ៊ីនសុទ្ធសម្រាប់តម្រូវការវិទ្យាសាស្ត្រ។ នោះហើយជាមូលហេតុដែលការពិសោធន៍ដំបូងត្រូវបានអនុវត្តដោយប្រើ polypeptides ទាំងនោះដែលអាចជា ការចំណាយតិចតួចបំផុត។សម្អាតក្នុងបរិមាណដ៏ច្រើន - ទាំងនេះគឺជាប្រូតេអ៊ីនឈាម ប្រូតេអ៊ីនមាន់ ជាតិពុលផ្សេងៗ អង់ស៊ីមនៃប្រភពដើមរំលាយអាហារ ឬមេតាបូលីស ដែលបញ្ចេញបន្ទាប់ពីការសម្លាប់សត្វគោក្របី។ នៅចុងទសវត្សរ៍ឆ្នាំ 1950 វាគឺអាចធ្វើទៅបានដើម្បីបន្សុទ្ធ ribonuclease លំពែង bovine ។ វាគឺជាសារធាតុនេះដែលបានក្លាយជាវត្ថុពិសោធន៍សម្រាប់អ្នកវិទ្យាសាស្ត្រជាច្រើន។

អេ វិទ្យាសាស្ត្រទំនើបការស្រាវជ្រាវប្រូតេអ៊ីនបានបន្តនៅកម្រិតថ្មីប្រកបដោយគុណភាព។ មានសាខានៃជីវគីមីហៅថា proteomics ។ ឥឡូវនេះអរគុណចំពោះ proteomics វាអាចធ្វើទៅបានដើម្បីសិក្សាមិនត្រឹមតែប្រូតេអ៊ីនបន្សុតដាច់ដោយឡែកប៉ុណ្ណោះទេប៉ុន្តែក៏មានការផ្លាស់ប្តូរស្របគ្នានិងក្នុងពេលដំណាលគ្នាក្នុងការកែប្រែប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនដែលជាកម្មសិទ្ធិរបស់កោសិកានិងជាលិកាផ្សេងៗគ្នា។ ឥឡូវនេះ អ្នកវិទ្យាសាស្ត្រអាចគណនាតាមទ្រឹស្ដីរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនពីលំដាប់អាស៊ីតអាមីណូរបស់វា។ វិធីសាស្រ្តមីក្រូទស្សន៍ Cryoelectron ធ្វើឱ្យវាអាចធ្វើទៅបានដើម្បីសិក្សាស្មុគស្មាញប្រូតេអ៊ីនធំនិងតូច។

លក្ខណៈសម្បត្តិប្រូតេអ៊ីន

ទំហំនៃប្រូតេអ៊ីនអាចត្រូវបានវាស់ដោយចំនួនអាស៊ីតអាមីណូដែលពួកគេបង្កើត ឬជា daltons ដែលបង្ហាញពីទម្ងន់ម៉ូលេគុលរបស់វា។ ឧទាហរណ៍ ប្រូតេអុីនផ្សិតមានអាស៊ីតអាមីណូ 450 និងមានទម្ងន់ម៉ូលេគុល 53 គីឡូដាល់តោន។ ប្រូតេអ៊ីនដ៏ធំបំផុតដែលគេស្គាល់តាមវិទ្យាសាស្ត្រទំនើប ដែលត្រូវបានគេហៅថា ទីទីន មានអាស៊ីតអាមីណូច្រើនជាង 38 ពាន់ និងមាន ទម្ងន់​ម៉ូលេគុលប្រហែល ៣៧០០ គីឡូក្រាម។
ប្រូតេអ៊ីនដែលភ្ជាប់ទៅនឹងអាស៊ីត nucleic ដោយធ្វើអន្តរកម្មជាមួយសំណល់ផូស្វាតរបស់វាត្រូវបានគេចាត់ទុកថាជាប្រូតេអ៊ីនមូលដ្ឋាន។ ទាំងនេះរួមមាន protamines និង histones ។

ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានសម្គាល់ដោយកម្រិតនៃការរលាយរបស់ពួកគេ ដែលភាគច្រើននៃពួកវាគឺអាចរលាយបានក្នុងទឹក។ ទោះយ៉ាងណាក៏ដោយក៏មានករណីលើកលែងផងដែរ។ Fibroin (មូលដ្ឋាននៃ cobwebs និងសូត្រ) និង keratin (មូលដ្ឋាននៃសក់មនុស្ស ក៏ដូចជារោមចៀមនៅក្នុងសត្វ និងរោមនៅក្នុងបក្សី) គឺមិនអាចរលាយបានទេ។

ការប្រែពណ៌

ជាទូទៅប្រូតេអ៊ីនគឺ លក្ខណៈរូបវិទ្យានិងរចនាសម្ព័ន្ធនៃសារពាង្គកាយមានជីវិតដែលពួកគេយោង។ ដូច្នេះប្រសិនបើរាងកាយត្រូវបានសម្របខ្លួនទៅនឹងសីតុណ្ហភាពជាក់លាក់មួយនោះប្រូតេអ៊ីននឹងទប់ទល់នឹងវាហើយមិនផ្លាស់ប្តូរលក្ខណៈសម្បត្តិរបស់វា។
ការផ្លាស់ប្តូរនៅក្នុងលក្ខខណ្ឌដូចជាសីតុណ្ហភាពព័ទ្ធជុំវិញ ឬការប៉ះពាល់ទៅនឹងបរិស្ថានអាស៊ីត/អាល់កាឡាំង បណ្តាលឱ្យប្រូតេអ៊ីនបាត់បង់រចនាសម្ព័ន្ធបន្ទាប់បន្សំ ទីបី និងត្រីមាស។ ការ​បាត់​បង់​រចនាសម្ព័ន្ធ​ដើម​ដែល​មាន​នៅ​ក្នុង​កោសិកា​រស់​មួយ​ត្រូវ​បាន​គេ​ហៅ​ថា​ការ​ប្រែ​ពណ៌​ប្រូតេអ៊ីន​ឬ​ការ​បត់។ Denaturation អាចជាផ្នែក ឬពេញលេញ មិនអាចត្រឡប់វិញបាន ឬអាចត្រឡប់វិញបាន។ ឧទាហរណ៍ដ៏ពេញនិយមបំផុត និងប្រចាំថ្ងៃនៃ denaturation ដែលមិនអាចត្រឡប់វិញបានគឺការចម្អិនអាហារ ស៊ុតមាន់ឆ្អិនរឹង។ នៅក្រោមឥទ្ធិពលនៃសីតុណ្ហភាពខ្ពស់ ovalbumin ដែលជាប្រូតេអ៊ីនថ្លាក្លាយជាស្រអាប់ និងក្រាស់។

ក្នុងករណីខ្លះ denaturation គឺអាចបញ្ច្រាស់បាន ស្ថានភាពបញ្ច្រាសនៃប្រូតេអ៊ីនអាចត្រូវបានស្ដារឡើងវិញដោយប្រើអំបិលអាម៉ូញ៉ូម។ ការ​ប្រែ​ពណ៌​បញ្ច្រាស​ត្រូវ​បាន​ប្រើ​ជា​វិធីសាស្ត្រ​បន្សុទ្ធ​ប្រូតេអ៊ីន។

ប្រូតេអ៊ីនសាមញ្ញនិងស្មុគស្មាញ

បន្ថែមពីលើខ្សែសង្វាក់ peptide ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនក៏មានផ្ទុកអាស៊ីតអាមីណូផងដែរ។ ឯកតារចនាសម្ព័ន្ធ. យោងតាមលក្ខណៈវិនិច្ឆ័យនៃវត្តមានឬអវត្តមាននៃបំណែកដែលមិនមែនជាអាស៊ីតអាមីណូប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបែងចែកជាពីរក្រុម: ប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញនិងសាមញ្ញ។ ប្រូតេអ៊ីនសាមញ្ញត្រូវបានបង្កើតឡើងពីខ្សែសង្វាក់អាស៊ីតអាមីណូតែប៉ុណ្ណោះ។ ប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញមានបំណែកដែលមិនមែនជាប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងធម្មជាតិ។

ដោយ ធម្មជាតិគីមីមានប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញចំនួនប្រាំប្រភេទ៖

• គ្លីកូប្រូតេអ៊ីន។
• ក្រូម៉ូសូមប្រូតេអ៊ីន។
• ផូស្វ័រប្រូតេអ៊ីន។
• មេតាឡូប្រូតេអ៊ីន។
• សារធាតុ lipoproteins ។

Glycoproteins មានផ្ទុកនូវសំណល់កាបូអ៊ីដ្រាតដែលភ្ជាប់ជាមួយកូវ៉ាឡង់ និងប្រភេទរបស់វា - proteoglycans ។ Glycoproteins រួមបញ្ចូលឧទាហរណ៍ immunoglobulins ។

Chromoproteins គឺជាឈ្មោះទូទៅសម្រាប់ប្រូតេអ៊ីនស្មុគស្មាញ ដែលរួមមាន flavoproteins, chlorophylls, hemoglobin និងផ្សេងទៀត។

ប្រូតេអ៊ីនដែលហៅថា phosphoproteins មានសំណល់នៃអាស៊ីតផូស្វ័រ។ ក្រុមនៃប្រូតេអ៊ីននេះរួមមានឧទាហរណ៍ casein ទឹកដោះគោ។

Metalloproteins គឺជាប្រូតេអ៊ីនដែលមានអ៊ីយ៉ុងដែលចងភ្ជាប់ជាមួយលោហៈមួយចំនួន។ ក្នុងចំនោមពួកគេមានប្រូតេអ៊ីនដែលអនុវត្តមុខងារដឹកជញ្ជូននិងផ្ទុក (transferrin, ferritin) ។

ប្រូតេអ៊ីន lipoprotein ស្មុគស្មាញមានផ្ទុកនូវសំណល់ lipid នៅក្នុងសមាសភាពរបស់វា។ មុខងាររបស់ពួកគេគឺការដឹកជញ្ជូន lipid ។

ជីវសំយោគនៃប្រូតេអ៊ីន

សារពាង្គកាយមានជីវិតបង្កើតប្រូតេអ៊ីនពីអាស៊ីតអាមីណូដោយផ្អែកលើព័ត៌មានហ្សែនដែលត្រូវបានអ៊ិនកូដនៅក្នុងហ្សែន។ ប្រូតេអ៊ីនសំយោគនីមួយៗមានលំដាប់តែមួយគត់នៃអាស៊ីតអាមីណូដែលតភ្ជាប់។ លំដាប់តែមួយគត់ត្រូវបានកំណត់ដោយកត្តាដូចជា លំដាប់នុយក្លេអូទីត នៃព័ត៌មានការអ៊ិនកូដហ្សែនអំពីប្រូតេអ៊ីនដែលបានផ្តល់ឱ្យ។

កូដហ្សែនត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយ codons ។ codon គឺជាឯកតានៃពត៌មានហ្សែនដែលមានសំណល់នុយក្លេអូទីត។ codon នីមួយៗទទួលខុសត្រូវក្នុងការភ្ជាប់អាស៊ីតអាមីណូមួយទៅនឹងប្រូតេអ៊ីន។ ចំនួនសរុបរបស់ពួកគេគឺ 64 ។ អាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួនមិនត្រូវបានកំណត់ដោយមួយទេ ប៉ុន្តែដោយ codons ជាច្រើន។

មុខងារប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងខ្លួន

រួមជាមួយនឹងម៉ាក្រូម៉ូលេគុលជីវសាស្រ្តផ្សេងទៀត (ប៉ូលីសាក់ការីត និងលីពីត) ប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានត្រូវការដោយរាងកាយដើម្បីអនុវត្តដំណើរការជីវិតភាគច្រើននៅក្នុងកោសិកា។ ប្រូតេអ៊ីនអនុវត្តដំណើរការមេតាបូលីស និងការបំប្លែងថាមពល។ ពួកវាជាផ្នែកមួយនៃសរីរាង្គ រចនាសម្ព័ន្ធកោសិកាចូលរួមក្នុងការសំយោគសារធាតុអន្តរកោសិកា។

គួរកត់សំគាល់ថា ការចាត់ថ្នាក់នៃប្រូតេអ៊ីនទៅតាមមុខងាររបស់ពួកវាគឺខុសធម្មតា ពីព្រោះនៅក្នុងសារពាង្គកាយមួយចំនួន ប្រូតេអ៊ីនដូចគ្នាអាចបំពេញមុខងារផ្សេងៗគ្នាជាច្រើន។ ប្រូតេអ៊ីនអនុវត្តមុខងារជាច្រើនដោយសារតែការពិតដែលថាពួកគេមានសកម្មភាពអង់ស៊ីមខ្ពស់។ ជាពិសេស អង់ស៊ីមទាំងនេះរួមមាន ប្រូតេអ៊ីន myosin នៃម៉ូទ័រ ក៏ដូចជា ប្រូតេអ៊ីននិយតកម្មនៃប្រូតេអ៊ីន kinase ។

មុខងារកាតាលីករ

តួនាទីដែលត្រូវបានសិក្សាច្រើនបំផុតនៃប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរាងកាយគឺកាតាលីករនៃប្រតិកម្មគីមីផ្សេងៗ។ អង់ស៊ីមគឺជាក្រុមនៃប្រូតេអ៊ីនដែលមានលក្ខណៈសម្បត្តិកាតាលីករជាក់លាក់។ អង់ស៊ីមនីមួយៗទាំងនេះគឺជាកាតាលីករសម្រាប់ប្រតិកម្មស្រដៀងគ្នាមួយ ឬច្រើន។ វិទ្យាសាស្រ្តដឹងពីសារធាតុអង់ស៊ីមរាប់ពាន់។ ឧទាហរណ៍ សារធាតុ pepsin ដែលបំបែកប្រូតេអ៊ីនអំឡុងពេលរំលាយអាហារ គឺជាអង់ស៊ីម។

ប្រតិកម្មច្រើនជាង 4,000 នៅក្នុងខ្លួនរបស់យើងត្រូវការកាតាលីករ។ បើគ្មានសកម្មភាពរបស់អង់ស៊ីមទេ ប្រតិកម្មនឹងដំណើរការយឺតជាងរាប់សិបដង។
ម៉ូលេគុលដែលភ្ជាប់ទៅនឹងអង់ស៊ីមក្នុងអំឡុងពេលប្រតិកម្មហើយបន្ទាប់មកផ្លាស់ប្តូរត្រូវបានគេហៅថាស្រទាប់ខាងក្រោម។ អង់ស៊ីមនេះមានអាស៊ីតអាមីណូជាច្រើន ប៉ុន្តែមិនមែនពួកវាទាំងអស់មានអន្តរកម្មជាមួយស្រទាប់ខាងក្រោមនោះទេ ហើយលើសពីនេះទៅទៀត មិនមែនពួកវាទាំងអស់ចូលរួមដោយផ្ទាល់នៅក្នុងដំណើរការកាតាលីករនោះទេ។ ផ្នែកនៃអង់ស៊ីមដែលស្រទាប់ខាងក្រោមត្រូវបានភ្ជាប់ត្រូវបានចាត់ទុកថាជាកន្លែងសកម្មនៃអង់ស៊ីម។

មុខងាររចនាសម្ព័ន្ធ

ប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធនៃ cytoskeleton គឺជាប្រភេទនៃក្របខ័ណ្ឌរឹងដែលផ្តល់រូបរាងដល់កោសិកា។ សូមអរគុណដល់ពួកវា រូបរាងរបស់កោសិកាអាចផ្លាស់ប្តូរបាន។ ទាំងនេះរួមមាន elastin, collagen, keratin ។ សមាសធាតុសំខាន់នៃសារធាតុ intercellular នៅក្នុងជាលិកាភ្ជាប់គឺ collagen និង elastin ។ Keratin គឺជាមូលដ្ឋានសម្រាប់ការបង្កើតសក់និងក្រចកក៏ដូចជារោមនៅក្នុងបក្សី។

មុខងារការពារ

មានមុខងារការពារជាច្រើននៃប្រូតេអ៊ីន៖ រាងកាយ ភាពស៊ាំ គីមី។
Collagen ចូលរួមក្នុងការបង្កើតការការពាររាងកាយ។ វាបង្កើតជាមូលដ្ឋាននៃសារធាតុ intercellular នៃប្រភេទនៃជាលិកាភ្ជាប់ដូចជាឆ្អឹង ឆ្អឹងខ្ចី សរសៃពួរ និងស្រទាប់ជ្រៅនៃស្បែក (dermis)។ ឧទាហរណ៏នៃក្រុមនៃប្រូតេអ៊ីននេះគឺ thrombin និង fibrinogens ដែលពាក់ព័ន្ធនឹងការ coagulation ឈាម។

ការការពារប្រព័ន្ធភាពស៊ាំពាក់ព័ន្ធនឹងការចូលរួមរបស់ប្រូតេអ៊ីនដែលបង្កើតជាឈាម ឬវត្ថុរាវជីវសាស្រ្តផ្សេងទៀតក្នុងការបង្កើតនូវការឆ្លើយតបការពាររបស់រាងកាយចំពោះការវាយប្រហារនៃអតិសុខុមប្រាណបង្កជំងឺ ឬការខូចខាត។ ឧទាហរណ៍ immunoglobulins បន្សាបមេរោគ បាក់តេរី ឬប្រូតេអ៊ីនបរទេស។ អង់ទីករដែលផលិតដោយប្រព័ន្ធការពាររាងកាយភ្ជាប់ទៅនឹងសារធាតុបរទេសទៅកាន់រាងកាយ ដែលហៅថាអង់ទីហ្សែន និងបន្សាបពួកវា។ តាមក្បួនមួយអង្គបដិប្រាណត្រូវបានសម្ងាត់ចូលទៅក្នុងចន្លោះអន្តរកោសិកា ឬត្រូវបានជួសជុលនៅក្នុងភ្នាសនៃកោសិកាប្លាស្មាឯកទេស។

អង់ស៊ីម និងស្រទាប់ខាងក្រោមមិនមានទំនាក់ទំនងគ្នាជិតស្និទ្ធពេកទេ បើមិនដូច្នេះទេ ដំណើរនៃប្រតិកម្មកាតាលីករអាចត្រូវបានរំខាន។ ប៉ុន្តែស្ថេរភាពនៃការភ្ជាប់ antigen និងអង្គបដិបក្ខមិនត្រូវបានកំណត់ដោយអ្វីនោះទេ។

ការការពារគីមីមាននៅក្នុងការចងនៃជាតិពុលផ្សេងៗដោយម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន ពោលគឺធានាការបន្សាបជាតិពុលពីរាងកាយ។ តួនាទីដ៏សំខាន់បំផុតក្នុងការបន្សាបជាតិពុលនៃរាងកាយរបស់យើងត្រូវបានលេងដោយអង់ស៊ីមថ្លើមដែលបំបែកសារធាតុពុល ឬបំប្លែងពួកវាទៅជាទម្រង់រលាយ។ ជាតិពុលរលាយចេញពីរាងកាយយ៉ាងឆាប់រហ័ស។

មុខងារបទប្បញ្ញត្តិ

ភាគច្រើនដំណើរការ intracellular ត្រូវបានគ្រប់គ្រងដោយម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន។ ម៉ូលេគុលទាំងនេះដំណើរការមុខងារពិសេសខ្ពស់ ហើយមិនមែនជាសម្ភារៈសម្រាប់កោសិកា ឬប្រភពថាមពលទេ។ បទប្បញ្ញត្តិត្រូវបានអនុវត្តដោយសកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមឬដោយការភ្ជាប់ទៅនឹងម៉ូលេគុលផ្សេងទៀត។
តួនាទីសំខាន់ប្រូតេអ៊ីន kinases ដើរតួក្នុងបទប្បញ្ញត្តិនៃដំណើរការនៅក្នុងកោសិកា។ ទាំងនេះគឺជាអង់ស៊ីមដែលប៉ះពាល់ដល់សកម្មភាពរបស់ប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀតដោយភ្ជាប់ភាគល្អិតផូស្វ័រទៅពួកវា។ ពួកគេបង្កើនសកម្មភាព ឬបង្ក្រាបវាទាំងស្រុង។

មុខងារសញ្ញា

មុខងារផ្តល់សញ្ញានៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានបង្ហាញនៅក្នុងសមត្ថភាពរបស់ពួកគេក្នុងការបម្រើជាសារធាតុផ្តល់សញ្ញា។ ពួកវាបញ្ជូនសញ្ញារវាងជាលិកា កោសិកា សរីរាង្គ។ ពេលខ្លះមុខងារផ្តល់សញ្ញាត្រូវបានចាត់ទុកថាស្រដៀងទៅនឹងបទប្បញ្ញត្តិមួយ ដោយសារប្រូតេអ៊ីនខាងក្នុងនៃកោសិកាដែលគ្រប់គ្រងដោយនិយតកម្មជាច្រើនក៏អនុវត្តការបញ្ជូនសញ្ញាផងដែរ។ កោសិកាទាក់ទងគ្នាទៅវិញទៅមកដោយប្រើប្រូតេអ៊ីនសញ្ញាដែលបន្តពូជតាមរយៈសារធាតុអន្តរកោសិកា។

Cytokines ប្រូតេអ៊ីន - អរម៉ូនអនុវត្តមុខងារផ្តល់សញ្ញា។
អរម៉ូនត្រូវបានបញ្ចូលក្នុងឈាម។ អ្នកទទួល នៅពេលដែលភ្ជាប់ទៅនឹងអរម៉ូនមួយ បង្កឱ្យមានការឆ្លើយតបនៅក្នុងកោសិកា។ សូមអរគុណដល់អ័រម៉ូន ការប្រមូលផ្តុំសារធាតុនៅក្នុងកោសិកាឈាមត្រូវបានគ្រប់គ្រង ក៏ដូចជាបទប្បញ្ញត្តិនៃការលូតលាស់ និងការបន្តពូជរបស់កោសិកា។ ឧទាហរណ៏នៃប្រូតេអ៊ីនបែបនេះគឺអាំងស៊ុយលីនល្បីដែលគ្រប់គ្រងកំហាប់គ្លុយកូសក្នុងឈាម។

Cytokines គឺជាម៉ូលេគុលផ្ញើសារ peptide តូច។ ពួកគេដើរតួជានិយតករនៃអន្តរកម្មរវាង កោសិកាផ្សេងៗហើយក៏កំណត់ការរស់រានរបស់កោសិកាទាំងនេះ ទប់ស្កាត់ ឬជំរុញការលូតលាស់ និងសកម្មភាពមុខងាររបស់វា។ ដោយគ្មាន cytokines ការងារសម្របសម្រួលនៃប្រព័ន្ធសរសៃប្រសាទ endocrine និងប្រព័ន្ធភាពស៊ាំគឺមិនអាចទៅរួចទេ។ ឧទាហរណ៍ cytokines អាចបណ្តាលឱ្យដុំសាច់ necrosis - នោះគឺការទប់ស្កាត់ការលូតលាស់ និងសកម្មភាពសំខាន់នៃកោសិការលាក។

មុខងារដឹកជញ្ជូន

ប្រូតេអ៊ីនរលាយដែលចូលរួមក្នុងការដឹកជញ្ជូនម៉ូលេគុលតូចៗគួរតែងាយស្រួលភ្ជាប់ទៅនឹងស្រទាប់ខាងក្រោមប្រសិនបើវាមានវត្តមាននៅក្នុងកំហាប់ខ្ពស់ហើយក៏គួរតែបញ្ចេញវាយ៉ាងងាយស្រួលនៅកន្លែងដែលមានកំហាប់ទាប។ ឧទាហរណ៍នៃប្រូតេអ៊ីនដឹកជញ្ជូនគឺអេម៉ូក្លូប៊ីន។ វាបញ្ជូនអុកស៊ីសែនពីសួត ហើយនាំវាទៅជាលិកាដែលនៅសល់ ហើយផ្ទេរវាមកវិញពីជាលិកាទៅសួត។ កាបូន​ឌីអុកស៊ីត. ប្រូតេអ៊ីនស្រដៀងនឹងអេម៉ូក្លូប៊ីនត្រូវបានគេរកឃើញនៅគ្រប់នគរនៃសារពាង្គកាយមានជីវិត។

មុខងារបម្រុង (ឬបម្រុងទុក)

ប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះរួមមាន casein, ovalbumin និងផ្សេងៗទៀត។ ប្រូតេអ៊ីនបម្រុងទាំងនេះត្រូវបានរក្សាទុកនៅក្នុងស៊ុតសត្វ និងគ្រាប់ពូជរុក្ខជាតិជាប្រភពថាមពល។ ពួកគេអនុវត្តមុខងារអាហារូបត្ថម្ភ។ ប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនត្រូវបានប្រើប្រាស់ក្នុងរាងកាយរបស់យើងជាប្រភពនៃអាស៊ីតអាមីណូ។

មុខងារទទួលប្រូតេអ៊ីន

អ្នកទទួលប្រូតេអ៊ីនអាចស្ថិតនៅទាំងនៅក្នុងភ្នាសកោសិកា និងនៅក្នុង cytoplasm ។ ផ្នែកមួយនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនទទួលបានសញ្ញាមួយ (នៃធម្មជាតិណាមួយ: គីមីពន្លឺកំដៅមេកានិច) ។ ប្រូតេអ៊ីន receptor ឆ្លងកាត់ការផ្លាស់ប្តូរទម្រង់នៅក្រោមឥទ្ធិពលនៃសញ្ញាមួយ។ ការផ្លាស់ប្តូរទាំងនេះប៉ះពាល់ដល់ផ្នែកផ្សេងទៀតនៃម៉ូលេគុលដែលទទួលខុសត្រូវចំពោះការបញ្ជូនសញ្ញាទៅសមាសធាតុកោសិកាផ្សេងទៀត។ យន្តការនៃសញ្ញាគឺខុសគ្នាពីគ្នាទៅវិញទៅមក។

មុខងារម៉ូទ័រ (ឬម៉ូទ័រ)

ប្រូតេអ៊ីនម៉ូតូទទួលខុសត្រូវក្នុងការធានាចលនានិងការកន្ត្រាក់នៃសាច់ដុំ (នៅកម្រិតរាងកាយ) និងសម្រាប់ចលនានៃ flagella និង cilia ការដឹកជញ្ជូនសារធាតុ intracellular ចលនា amoeboid នៃ leukocytes (នៅកម្រិតកោសិកា) ។

ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងការរំលាយអាហារ

រុក្ខជាតិ និងអតិសុខុមប្រាណភាគច្រើនអាចសំយោគអាស៊ីតអាមីណូសំខាន់ៗចំនួន 20 ក៏ដូចជាអាស៊ីតអាមីណូបន្ថែមមួយចំនួន។ ប៉ុន្តែប្រសិនបើពួកគេស្ថិតនៅក្នុងបរិស្ថាន នោះរាងកាយនឹងចូលចិត្តសន្សំសំចៃថាមពល និងដឹកជញ្ជូនវានៅខាងក្នុង ជាជាងសំយោគពួកវា។

អាស៊ីតអាមីណូទាំងនោះដែលមិនត្រូវបានសំយោគដោយរាងកាយត្រូវបានគេហៅថាចាំបាច់ ដូច្នេះពួកវាអាចមករកយើងពីខាងក្រៅតែប៉ុណ្ណោះ។

មនុស្សម្នាក់ទទួលបានអាស៊ីតអាមីណូពីប្រូតេអ៊ីនទាំងនោះដែលមាននៅក្នុងអាហារ។ ប្រូតេអ៊ីនឆ្លងកាត់ការ denaturation ក្នុងអំឡុងពេលរំលាយអាហារក្រោមសកម្មភាពនៃទឹកក្រពះដែលមានជាតិអាស៊ីត និងអង់ស៊ីម។ អាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួនដែលទទួលបានជាលទ្ធផលនៃដំណើរការរំលាយអាហារត្រូវបានប្រើដើម្បីសំយោគប្រូតេអ៊ីនចាំបាច់ ហើយនៅសល់នៃពួកវាត្រូវបានបំប្លែងទៅជាគ្លុយកូសក្នុងអំឡុងពេល gluconeogenesis ឬប្រើក្នុងវដ្ត Krebs (នេះគឺជាដំណើរការរំលាយមេតាប៉ូលីស)។

ការប្រើប្រាស់ប្រូតេអ៊ីនជាប្រភពថាមពលមានសារៈសំខាន់ជាពិសេសនៅក្នុងលក្ខខណ្ឌមិនអំណោយផលនៅពេលដែលរាងកាយប្រើ "ទុនបម្រុងដែលមិនអាចប៉ះបាន" ខាងក្នុង - ប្រូតេអ៊ីនរបស់វា។ អាស៊ីតអាមីណូក៏ជាប្រភពសំខាន់នៃអាសូតសម្រាប់រាងកាយ។

បទដ្ឋានទូទៅ តម្រូវការប្រចាំថ្ងៃមិនមាននៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនទេ។ microflora ដែលរស់នៅក្នុងពោះវៀនធំក៏សំយោគអាស៊ីតអាមីណូផងដែរ ហើយវាមិនអាចត្រូវបានគេយកមកពិចារណានៅពេលចងក្រងស្តង់ដារប្រូតេអ៊ីននោះទេ។

បំរុងប្រូតេអ៊ីនក្នុងរាងកាយមនុស្សមានតិចតួច ហើយប្រូតេអ៊ីនថ្មីអាចសំយោគបានតែពីប្រូតេអ៊ីនដែលរលួយចេញពីជាលិការរាងកាយ និងពីអាស៊ីតអាមីណូដែលមកជាមួយអាហារ។ ក្នុងចំណោមសារធាតុទាំងនោះដែលជាផ្នែកមួយនៃខ្លាញ់ និងកាបូអ៊ីដ្រាត ប្រូតេអ៊ីនមិនត្រូវបានសំយោគទេ។

កង្វះប្រូតេអ៊ីន
កង្វះសារធាតុប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរបបអាហារបណ្តាលឱ្យមានការយឺតយ៉ាវយ៉ាងខ្លាំងក្នុងការលូតលាស់ និងការអភិវឌ្ឍន៍របស់កុមារ។ សម្រាប់មនុស្សពេញវ័យ កង្វះប្រូតេអ៊ីនគឺមានគ្រោះថ្នាក់ដោយសាររូបរាង ការផ្លាស់ប្តូរយ៉ាងជ្រាលជ្រៅនៅក្នុងថ្លើម, ការផ្លាស់ប្តូរកម្រិតអរម៉ូន, មុខងារខ្សោយនៃក្រពេញ endocrine, ការរំលាយអាហារចុះខ្សោយ។ សារធាតុចិញ្ចឹមការចុះខ្សោយនៃការចងចាំ និងសមត្ថភាពការងារ បញ្ហាបេះដូង។ បាតុភូតអវិជ្ជមានទាំងអស់នេះគឺដោយសារតែការពិតដែលថាប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងដំណើរការស្ទើរតែទាំងអស់នៃរាងកាយរបស់មនុស្ស។

នៅទសវត្សរ៍ទី 70 នៃសតវត្សទីចុងក្រោយ ករណីស្លាប់ត្រូវបានកត់ត្រានៅក្នុងមនុស្ស យូរបន្ទាប់ពីរបបអាហារដែលមានកាឡូរីទាប ជាមួយនឹងកង្វះប្រូតេអ៊ីនខ្លាំង។ ជាធម្មតា មូលហេតុផ្ទាល់ការស្លាប់នៅក្នុង ករណីនេះគឺជាការផ្លាស់ប្តូរដែលមិនអាចត្រឡប់វិញបាននៅក្នុងសាច់ដុំបេះដូង។

កង្វះប្រូតេអ៊ីនកាត់បន្ថយភាពធន់នៃប្រព័ន្ធភាពស៊ាំទៅនឹងការឆ្លងមេរោគ ដោយសារកម្រិតនៃការបង្កើតអង្គបដិប្រាណមានការថយចុះ។ ការរំលោភលើការសំយោគ interferon និង lysozyme (កត្តាការពារ) បណ្តាលឱ្យកាន់តែធ្ងន់ធ្ងរ។ ដំណើរការរលាក. លើសពីនេះ កង្វះជាតិប្រូតេអ៊ីនច្រើនតែត្រូវបានអមដោយកង្វះវីតាមីន ដែលជាហេតុនាំឲ្យមានផលវិបាកមិនល្អផងដែរ។

កង្វះប៉ះពាល់ដល់ការផលិតអង់ស៊ីម និងការស្រូបយកសារធាតុចិញ្ចឹមសំខាន់ៗ។ វាមិនគួរត្រូវបានបំភ្លេចចោលថាអ័រម៉ូនគឺជាការបង្កើតប្រូតេអ៊ីនដូច្នេះការខ្វះប្រូតេអ៊ីនអាចនាំឱ្យមានបញ្ហាអ័រម៉ូនធ្ងន់ធ្ងរ។

សកម្មភាពណាមួយ។ ធម្មជាតិរាងកាយបំផ្លាញកោសិកាសាច់ដុំ ហើយបន្ទុកកាន់តែច្រើន សាច់ដុំកាន់តែទទួលរង។ ដើម្បីជួសជុលកោសិកាសាច់ដុំដែលខូច អ្នកត្រូវការបរិមាណដ៏ច្រើននៃប្រូតេអ៊ីនគុណភាពខ្ពស់។ ផ្ទុយទៅនឹងជំនឿដ៏ពេញនិយម សកម្មភាពរាងកាយមានប្រយោជន៍តែនៅពេលដែលប្រូតេអ៊ីនគ្រប់គ្រាន់ត្រូវបានផ្គត់ផ្គង់ដល់រាងកាយជាមួយនឹងអាហារ។ ជាមួយនឹងភាពខ្លាំង សកម្មភាពរាងកាយការទទួលទានប្រូតេអ៊ីនគួរតែឈានដល់ 1,5 - 2 ក្រាមក្នុងមួយគីឡូក្រាមនៃទំងន់។

ប្រូតេអ៊ីនលើស

ដើម្បីរក្សាតុល្យភាពអាសូតក្នុងរាងកាយ បរិមាណប្រូតេអ៊ីនគឺត្រូវការជាចាំបាច់។ ប្រសិនបើមានប្រូតេអ៊ីនតិចតួចនៅក្នុងរបបអាហារនោះវានឹងមិនប៉ះពាល់ដល់សុខភាពទេ។ បរិមាណលើសនៃអាស៊ីតអាមីណូក្នុងករណីនេះត្រូវបានគេប្រើយ៉ាងសាមញ្ញជាប្រភពថាមពលបន្ថែម។

ប៉ុន្តែប្រសិនបើមនុស្សម្នាក់មិនលេងកីឡា ហើយក្នុងពេលតែមួយទទួលទានប្រូតេអ៊ីនលើសពី 1,75 ក្រាមក្នុងមួយគីឡូក្រាមនៃទំងន់ នោះប្រូតេអ៊ីនលើសនឹងប្រមូលផ្តុំនៅក្នុងថ្លើម ដែលត្រូវបានបំប្លែងទៅជាសមាសធាតុអាសូត និងគ្លុយកូស។ សមាសធាតុអាសូត (អ៊ុយ) ត្រូវតែត្រូវបានបញ្ចេញដោយតម្រងនោមពីរាងកាយដោយមិនបរាជ័យ។

លើសពីនេះទៀត ជាមួយនឹងការលើសនៃប្រូតេអ៊ីន ប្រតិកម្មអាស៊ីតនៃរាងកាយកើតឡើង ដែលនាំឱ្យបាត់បង់ជាតិកាល់ស្យូម ដោយសារតែការផ្លាស់ប្តូររបបផឹក។ លើសពីនេះ អាហារសាច់ដែលសម្បូរទៅដោយប្រូតេអ៊ីន ច្រើនតែមានផ្ទុកសារធាតុ purines ដែលមួយចំនួនត្រូវបានដាក់ក្នុងសន្លាក់អំឡុងពេលរំលាយអាហារ និងបណ្តាលឱ្យមានការវិវត្តនៃជំងឺរលាកសន្លាក់ហ្គោដ។ វាគួរតែត្រូវបានកត់សម្គាល់ថាជំងឺដែលទាក់ទងនឹងប្រូតេអ៊ីនលើសគឺជារឿងធម្មតាតិចជាងជំងឺដែលទាក់ទងនឹងកង្វះប្រូតេអ៊ីន។

ការវាយតម្លៃនៃបរិមាណប្រូតេអ៊ីនគ្រប់គ្រាន់នៅក្នុងរបបអាហារត្រូវបានអនុវត្តទៅតាមស្ថានភាពនៃតុល្យភាពអាសូត។ នៅក្នុងរាងកាយការសំយោគប្រូតេអ៊ីនថ្មីនិងការបញ្ចេញផលិតផលចុងក្រោយនៃការរំលាយអាហារប្រូតេអ៊ីនកំពុងកើតឡើងឥតឈប់ឈរ។ សមាសធាតុនៃប្រូតេអ៊ីនរួមមាន អាសូត ដែលមិនមាននៅក្នុងខ្លាញ់ ឬកាបូអ៊ីដ្រាត។ ហើយប្រសិនបើអាសូតត្រូវបានតំកល់នៅក្នុងរាងកាយក្នុងទុនបំរុងនោះ វាមានទាំងស្រុងនៅក្នុងសមាសភាពនៃប្រូតេអ៊ីន។ ជាមួយនឹងការបំបែកប្រូតេអ៊ីនវាគួរតែលេចធ្លោរួមជាមួយទឹកនោម។ ដើម្បីឱ្យដំណើរការនៃរាងកាយត្រូវបានអនុវត្ត កម្រិតត្រឹមត្រូវ។វាត្រូវបានទាមទារដើម្បីបំពេញបន្ថែមអាសូតដែលបានយកចេញ។ តុល្យភាពអាសូតមានន័យថាបរិមាណអាសូតដែលប្រើប្រាស់ត្រូវនឹងបរិមាណដែលបញ្ចេញចេញពីរាងកាយ។

អាហារូបត្ថម្ភប្រូតេអ៊ីន

អត្ថប្រយោជន៍នៃប្រូតេអ៊ីនរបបអាហារត្រូវបានវាយតម្លៃដោយមេគុណនៃការរំលាយអាហារប្រូតេអ៊ីន។ មេគុណនេះគិតគូរពីតម្លៃគីមី (សមាសធាតុអាស៊ីតអាមីណូ) និងតម្លៃជីវសាស្ត្រ (ភាគរយនៃការរំលាយអាហារប្រូតេអ៊ីន)។ ប្រភពប្រូតេអ៊ីនពេញលេញគឺជាអាហារទាំងនោះដែលមានកត្តារំលាយអាហារ 1.00 ។

កត្តារំលាយអាហារគឺ 1.00 នៅក្នុងអាហារដូចខាងក្រោម: ស៊ុត ប្រូតេអ៊ីនសណ្តែកសៀង ទឹកដោះគោ។ សាច់គោបង្ហាញមេគុណ 0.92 ។

ផលិតផលទាំងនេះគឺជាប្រភពប្រូតេអ៊ីនដែលមានគុណភាពខ្ពស់ ប៉ុន្តែអ្នកត្រូវចាំថាពួកវាមានផ្ទុកជាតិខ្លាញ់ច្រើន ដូច្នេះហើយវាមិនគួរឱ្យចង់បំពានលើប្រេកង់របស់ពួកគេនៅក្នុងរបបអាហារនោះទេ។ ក្រៅពី មួយចំនួនធំប្រូតេអ៊ីន បរិមាណខ្លាញ់ច្រើននឹងចូលទៅក្នុងខ្លួន។

អាហារដែលមានប្រូតេអ៊ីនខ្ពស់៖ ឈីសសណ្តែកសៀង ឈីសមានជាតិខ្លាញ់ទាប សាច់ចៀមគ្មានខ្លាញ់ ស៊ុតស ឈីក្រុម Fulham មានជាតិខ្លាញ់ទាប ត្រីស្រស់ និងអាហារសមុទ្រ សាច់ចៀម សាច់មាន់ សាច់ស។
អាហារដែលមិនសូវចូលចិត្តរួមមានៈ ទឹកដោះគោ និងទឹកដោះគោជូរដែលមានជាតិស្ករបន្ថែម សាច់ក្រហម (សាច់ក្រក) សាច់មាន់ងងឹត និងសាច់ទួរគី សាច់មានជាតិខ្លាញ់ទាប ឈីក្រុម Fulham ផលិតនៅផ្ទះ សាច់កែច្នៃក្នុងទម្រង់ជា bacon, salami, Ham ។

ស៊ុតពណ៌សគឺជាប្រូតេអ៊ីនសុទ្ធគ្មានខ្លាញ់។ សាច់គ្មានខ្លាញ់មានប្រហែល 50% នៃគីឡូកាឡូរីដែលបានមកពីប្រូតេអ៊ីន; នៅក្នុងផលិតផលដែលមានម្សៅ - 15%; នៅក្នុងទឹកដោះគោ skim - 40%; នៅក្នុងបន្លែ - 30% ។

ច្បាប់ចម្បងនៅពេលជ្រើសរើសអាហារប្រូតេអ៊ីនមានដូចខាងក្រោម: បរិមាណដ៏ច្រើន។ប្រូតេអ៊ីនក្នុងមួយឯកតាកាឡូរី និងសមាមាត្រការរំលាយអាហារប្រូតេអ៊ីនខ្ពស់។ វាជាការល្អបំផុតក្នុងការញ៉ាំអាហារមានជាតិខ្លាញ់ទាប និង មាតិកាខ្ពស់។ប្រូតេអ៊ីន។ ទិន្នន័យកាឡូរីអាចរកបាននៅលើការវេចខ្ចប់ផលិតផលណាមួយ។ ទិន្នន័យទូទៅអំពីខ្លឹមសារនៃប្រូតេអ៊ីន និងខ្លាញ់នៅក្នុងផលិតផលទាំងនោះដែលមាតិកាកាឡូរីពិបាកគណនាអាចរកបាននៅក្នុងតារាងពិសេស។

ប្រូតេអ៊ីនដែលព្យាបាលដោយកំដៅគឺមានភាពងាយស្រួលក្នុងការរំលាយ ដោយសារតែពួកវាក្លាយជាមានសម្រាប់សកម្មភាពនៃអង់ស៊ីមក្នុងបំពង់រំលាយអាហារ។ ទោះជាយ៉ាងណាក៏ដោយការព្យាបាលដោយកំដៅអាចកាត់បន្ថយតម្លៃជីវសាស្រ្តនៃប្រូតេអ៊ីនដោយសារតែអាស៊ីតអាមីណូមួយចំនួនត្រូវបានបំផ្លាញ។

មាតិកាប្រូតេអ៊ីននិងខ្លាញ់មួយចំនួន ផលិតផលអាហារ

ផលិតផល	ប្រូតេអ៊ីន, ក្រាម។	ខ្លាញ់, ក្រាម។
សាច់​មាន់	20,8	8,9
បេះដូងមួយ។	15	3
សាច់ជ្រូកគ្មានខ្លាញ់	16,3	27,8
សាច់គោ	18,9	12,3
វល្លិ៍	19,7	1,2
សាច់ក្រកឆ្អិនរបស់វេជ្ជបណ្ឌិត	13,7	22,9
របបអាហារសាច់ក្រកឆ្អិន	12,2	13,5
Pollock	15,8	0,7
Herring	17,7	19,6
ពងត្រី sturgeon គ្រាប់ធញ្ញជាតិ	28,6	9,8
នំប៉័ងស្រូវសាលីពីម្សៅថ្នាក់ទី I	7,6	2,3
នំបុ័ង rye	4,5	0,8
នំផ្អែម	7,2	4,3

វាមានប្រយោជន៍ណាស់ក្នុងការទទួលទានផលិតផលសណ្តែកសៀង៖ ឈីសតៅហ៊ូ ទឹកដោះគោ សាច់។ សណ្តែកសៀងមានអាស៊ីតអាមីណូចាំបាច់ទាំងអស់ក្នុងសមាមាត្រដែលចាំបាច់ដើម្បីបំពេញតម្រូវការរបស់រាងកាយ។ លើសពីនេះទៀតវាត្រូវបានស្រូបយកបានយ៉ាងល្អ។
Casein ដែលមាននៅក្នុងទឹកដោះគោក៏ជាប្រូតេអ៊ីនពេញលេញផងដែរ។ មេគុណនៃការរំលាយអាហាររបស់វាគឺ 1.00 ។ ការរួមបញ្ចូលគ្នានៃ casein ដាច់ដោយឡែកពីទឹកដោះគោនិងសណ្តែកធ្វើឱ្យវាអាចបង្កើតបាន។ អាហារដែលមានសុខភាពល្អពួកវាមានជាតិប្រូតេអ៊ីនខ្ពស់ និងគ្មានជាតិ lactose ដែលធ្វើឱ្យពួកវាស័ក្តិសមសម្រាប់អ្នកដែលមិនមានជាតិ lactose ។ ការបូកមួយទៀតនៃផលិតផលបែបនេះគឺថា ពួកវាមិនមានផ្ទុកជាតិ whey ដែលជាប្រភពសក្តានុពលនៃសារធាតុអាឡែហ្ស៊ី។

ការរំលាយអាហារប្រូតេអ៊ីន

ដើម្បីស្រូបយកប្រូតេអ៊ីន រាងកាយត្រូវការថាមពលច្រើន។ ជាដំបូង រាងកាយត្រូវតែបំបែកខ្សែសង្វាក់អាស៊ីតអាមីណូនៃប្រូតេអ៊ីនទៅជាខ្សែសង្វាក់ខ្លីជាច្រើន ឬចូលទៅក្នុងអាស៊ីតអាមីណូខ្លួនឯង។ ដំណើរការនេះគឺមានរយៈពេលយូរណាស់ ហើយត្រូវការអង់ស៊ីមផ្សេងៗគ្នាដែលរាងកាយត្រូវតែបង្កើត និងដឹកជញ្ជូនទៅក្នុងបំពង់រំលាយអាហារ។ ផលិតផលសំណល់នៃការរំលាយអាហារប្រូតេអ៊ីន - សមាសធាតុអាសូត - ត្រូវតែត្រូវបានយកចេញពីរាងកាយ។


សកម្មភាពទាំងអស់នេះសរុបមកប្រើប្រាស់ថាមពលយ៉ាងច្រើនសម្រាប់ការស្រូបយកអាហារប្រូតេអ៊ីន។ ដូច្នេះអាហារប្រូតេអ៊ីនជំរុញការបង្កើនល្បឿននៃការរំលាយអាហារនិងការកើនឡើងនៃតម្លៃថាមពលសម្រាប់ដំណើរការផ្ទៃក្នុង។

រាងកាយអាចចំណាយប្រហែល 15% នៃមាតិកាកាឡូរីសរុបនៃរបបអាហារលើការបញ្ចូលអាហារ។
អាហារដែលមានមាតិកាប្រូតេអ៊ីនខ្ពស់នៅក្នុងដំណើរការនៃការរំលាយអាហាររួមចំណែកដល់ការបង្កើនការផលិតកំដៅ។ សីតុណ្ហភាពរាងកាយកើនឡើងបន្តិច ដែលនាំឱ្យមានការប្រើប្រាស់ថាមពលបន្ថែមសម្រាប់ដំណើរការនៃ thermogenesis ។

ប្រូតេអ៊ីនមិនតែងតែត្រូវបានគេប្រើជាសារធាតុថាមពលទេ។ នេះគឺដោយសារតែការពិតដែលថាការប្រើប្រាស់របស់ពួកគេជាប្រភពថាមពលសម្រាប់រាងកាយអាចមិនមានផលចំណេញនោះទេព្រោះពីបរិមាណជាក់លាក់នៃខ្លាញ់និងកាបូអ៊ីដ្រាតអ្នកអាចទទួលបានកាឡូរីច្រើននិងមានប្រសិទ្ធភាពជាងពីបរិមាណប្រូតេអ៊ីនស្រដៀងគ្នា។ លើសពីនេះទៀតកម្រមានប្រូតេអ៊ីនលើសនៅក្នុងខ្លួនហើយប្រសិនបើមាននោះប្រូតេអ៊ីនដែលលើសភាគច្រើនទៅអនុវត្តមុខងារប្លាស្ទិក។

ក្នុងករណីដែលរបបអាហារខ្វះប្រភពថាមពលក្នុងទម្រង់ជាខ្លាញ់ និងកាបូអ៊ីដ្រាត រាងកាយត្រូវបានគេយកទៅប្រើប្រាស់ខ្លាញ់ដែលប្រមូលបាន។

បរិមាណប្រូតេអ៊ីនគ្រប់គ្រាន់ក្នុងរបបអាហារជួយធ្វើឱ្យដំណើរការមេតាបូលីសយឺត និងមានលក្ខណៈធម្មតាចំពោះមនុស្សធាត់ ហើយថែមទាំងជួយរក្សាម៉ាសសាច់ដុំផងដែរ។

ប្រសិនបើមិនមានប្រូតេអ៊ីនគ្រប់គ្រាន់ទេ រាងកាយប្តូរទៅប្រើប្រូតេអ៊ីនសាច់ដុំ។ នេះគឺដោយសារតែសាច់ដុំមិនសូវសំខាន់សម្រាប់ការថែរក្សារាងកាយ។ កាឡូរីភាគច្រើនត្រូវបានដុតក្នុងសរសៃសាច់ដុំ ហើយការថយចុះនៃម៉ាសសាច់ដុំកាត់បន្ថយការចំណាយថាមពលរបស់រាងកាយ។

ជាញឹកញាប់ណាស់ អ្នកដែលធ្វើតាមរបបអាហារផ្សេងៗសម្រាប់ការសម្រកទម្ងន់ជ្រើសរើសរបបអាហារដែលមានប្រូតេអ៊ីនតិចតួចបំផុតចូលទៅក្នុងរាងកាយជាមួយនឹងអាហារ។ តាមក្បួនទាំងនេះគឺជារបបអាហារបន្លែឬផ្លែឈើ។ បន្ថែមពីលើគ្រោះថ្នាក់របបអាហារបែបនេះនឹងមិននាំមកនូវអ្វីនោះទេ។ ដំណើរការនៃសរីរាង្គ និងប្រព័ន្ធដែលខ្វះប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានរារាំង ដែលបណ្តាលឱ្យមានបញ្ហា និងជំងឺផ្សេងៗ។ របប​អាហារ​នីមួយៗ​គួរ​ត្រូវ​បាន​គិត​ក្នុង​លក្ខខណ្ឌ​នៃ​តម្រូវការ​ប្រូតេអ៊ីន​របស់​រាងកាយ។

ដំណើរការដូចជាការបញ្ចូលប្រូតេអ៊ីន និងការប្រើប្រាស់របស់វាក្នុងតម្រូវការថាមពល ក៏ដូចជាការបញ្ចេញផលិតផលនៃការរំលាយអាហារប្រូតេអ៊ីន ទាមទារ។ រាវបន្ថែមទៀត. ដើម្បីកុំឱ្យខ្សោះជាតិទឹកអ្នកត្រូវផឹកទឹកប្រហែល 2 លីត្រក្នុងមួយថ្ងៃ។

ក៏ដូចជា macromolecules ជីវសាស្រ្តផ្សេងទៀត (polysaccharides, lipids និង អាស៊ីត nucleic) ប្រូតេអ៊ីន សមាសធាតុចាំបាច់សារពាង្គកាយមានជីវិតទាំងអស់ និងដើរតួនាទីយ៉ាងសំខាន់ក្នុងជីវិតរបស់កោសិកា។ ប្រូតេអ៊ីនអនុវត្តដំណើរការមេតាប៉ូលីស។ ពួកវាជាផ្នែកមួយនៃរចនាសម្ព័ន្ធខាងក្នុងកោសិកា - សរីរាង្គនិង cytoskeleton សម្ងាត់ចូលទៅក្នុងលំហក្រៅកោសិកាដែលពួកគេអាចដើរតួជាសញ្ញាបញ្ជូនរវាងកោសិកាចូលរួមក្នុង hydrolysis នៃអាហារនិងការបង្កើតសារធាតុអន្តរកោសិកា។

ការចាត់ថ្នាក់នៃប្រូតេអ៊ីនទៅតាមមុខងាររបស់ពួកវាគឺខុសជាង ព្រោះប្រូតេអ៊ីនដូចគ្នាអាចបំពេញមុខងារជាច្រើន។ ឧទាហរណ៏ដែលបានសិក្សាយ៉ាងល្អនៃមុខងារច្រើនបែបនេះគឺ lysyl-tRNA synthetase ដែលជាអង់ស៊ីមមកពីថ្នាក់នៃការសំយោគ aminoacyl-tRNA ដែលមិនត្រឹមតែភ្ជាប់សំណល់ lysine ទៅ tRNA ប៉ុណ្ណោះទេ ប៉ុន្តែវាក៏គ្រប់គ្រងការចម្លងនៃហ្សែនមួយចំនួនផងដែរ។ ប្រូតេអ៊ីនអនុវត្តមុខងារជាច្រើនដោយសារតែសកម្មភាពអង់ស៊ីមរបស់វា។ ដូច្នេះ អង់ស៊ីមគឺជាប្រូតេអ៊ីនម៉ូទ័រ myosin ប្រូតេអ៊ីននិយតកម្មនៃប្រូតេអ៊ីន kinase ប្រូតេអ៊ីនដឹកជញ្ជូន sodium-potassium adenosine triphosphatase ជាដើម។

គំរូម៉ូលេគុលនៃអង់ស៊ីម urease នៃបាក់តេរី Helicobacter pylori

មុខងារកាតាលីករ

មុខងារដ៏ល្បីបំផុតរបស់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងរាងកាយគឺ កាតាលីករប្រតិកម្មគីមីផ្សេងៗ។ អង់ស៊ីមគឺជាប្រូតេអ៊ីនដែលមានលក្ខណៈសម្បត្តិកាតាលីករជាក់លាក់ ពោលគឺអង់ស៊ីមនីមួយៗជំរុញឱ្យមានប្រតិកម្មស្រដៀងគ្នាមួយ ឬច្រើន។ អង់ស៊ីមបំប្លែងប្រតិកម្មដែលបំបែកម៉ូលេគុលស្មុគស្មាញ (catabolism) និងសំយោគពួកវា (anabolism) រួមទាំងការចម្លង និងជួសជុល DNA និង ការសំយោគម៉ាទ្រីស RNA នៅឆ្នាំ 2013 អង់ស៊ីមជាង 5,000 ត្រូវបានពិពណ៌នា។ ការបង្កើនល្បឿននៃប្រតិកម្មជាលទ្ធផល កាតាលីករអង់ស៊ីមអាចមានទំហំធំ៖ ឧទាហរណ៍ ប្រតិកម្មដែលជំរុញដោយអង់ស៊ីម orotidine-5 "-phosphate decarboxylase ដំណើរការលឿនជាង 10 17 ដងលឿនជាងការមិនកាតាលីករ (រយៈពេលពាក់កណ្តាលនៃប្រតិកម្មសម្រាប់ decarboxylation នៃអាស៊ីត orotic គឺ 78 លានឆ្នាំដោយគ្មានអង់ស៊ីម។ និង 18 មីលីវិនាទីដោយមានការចូលរួមពីអង់ស៊ីម) ម៉ូលេគុលដែលភ្ជាប់ទៅនឹងអង់ស៊ីម និងផ្លាស់ប្តូរជាលទ្ធផលនៃប្រតិកម្មត្រូវបានគេហៅថាស្រទាប់ខាងក្រោម។

ទោះបីជាអង់ស៊ីមជាធម្មតាមានសំណល់អាស៊ីតអាមីណូរាប់រយក៏ដោយ មានតែផ្នែកតូចមួយនៃពួកវាមានអន្តរកម្មជាមួយស្រទាប់ខាងក្រោម ហើយចំនួនតូចជាងនេះ - ជាមធ្យមសំណល់អាស៊ីតអាមីណូ 3-4 ដែលជារឿយៗស្ថិតនៅឆ្ងាយពីគ្នានៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធបឋម - ត្រូវបានចូលរួមដោយផ្ទាល់នៅក្នុង កាតាលីករ.. ផ្នែកនៃម៉ូលេគុលអង់ស៊ីមដែលផ្តល់នូវការចងស្រទាប់ខាងក្រោម និងកាតាលីករត្រូវបានគេហៅថាកន្លែងសកម្ម។

សហភាពអន្តរជាតិនៃជីវគីមី និង ជីវវិទ្យាម៉ូលេគុលក្នុងឆ្នាំ 1992 បានស្នើកំណែចុងក្រោយនៃឈ្មោះតាមឋានានុក្រមនៃអង់ស៊ីម ដោយផ្អែកលើប្រភេទនៃប្រតិកម្មដែលពួកគេធ្វើកាតាលីករ។ យោងតាមនាមវលីនេះ ឈ្មោះរបស់អង់ស៊ីមត្រូវតែមានចុងបញ្ចប់ជានិច្ច - អាហ្សានិងត្រូវបានបង្កើតឡើងពីឈ្មោះនៃប្រតិកម្មកាតាលីករ និងស្រទាប់ខាងក្រោមរបស់វា។ អង់ស៊ីមនីមួយៗត្រូវបានផ្តល់លេខកូដបុគ្គល ដោយវាងាយស្រួលក្នុងការកំណត់ទីតាំងរបស់វានៅក្នុងឋានានុក្រមនៃអង់ស៊ីម។ យោងតាមប្រភេទនៃប្រតិកម្មកាតាលីករ អង់ស៊ីមទាំងអស់ត្រូវបានបែងចែកជា 6 ថ្នាក់៖

• EC 1: Oxidoreductases ជំរុញប្រតិកម្ម redox;
• EC 2: ការផ្ទេរដែលជំរុញការផ្ទេរ ក្រុមគីមីពីម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោមមួយទៅមួយទៀត;
• EC 3៖ អ៊ីដ្រូឡាស កាតាលីករអ៊ីដ្រូលីស ចំណងគីមី;
• EC 4: Lyases ដែលជំរុញការបំបែកចំណងគីមីដោយគ្មាន hydrolysis ដើម្បីបង្កើត ចំណងទ្វេនៅក្នុងផលិតផលមួយ;
• EC 5: Isomerases កាតាលីករ រចនាសម្ព័ន្ធ ឬ ការផ្លាស់ប្តូរធរណីមាត្រនៅក្នុងម៉ូលេគុលស្រទាប់ខាងក្រោម;
• EC 6: Ligases ដែលជំរុញការបង្កើតចំណងគីមីរវាងស្រទាប់ខាងក្រោមដោយ hydrolysis នៃចំណង diphosphate នៃ ATP ឬ triphosphate ស្រដៀងគ្នា។

មុខងាររចនាសម្ព័ន្ធ

ច្រើនទៀត៖ មុខងាររចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីន, ប្រូតេអ៊ីន fibrillar

ប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធនៃ cytoskeleton ដូចជាប្រភេទនៃ armature ផ្តល់រូបរាងដល់កោសិកា និងសរីរាង្គជាច្រើន ហើយត្រូវបានចូលរួមនៅក្នុងការផ្លាស់ប្តូររូបរាងរបស់កោសិកា។ ប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធភាគច្រើនមានសរសៃ៖ ឧទាហរណ៍ actin និង tubulin monomers គឺជាប្រូតេអ៊ីនរលាយ ប៉ុន្តែបន្ទាប់ពីវត្ថុធាតុ polymerization ពួកគេបង្កើតជាសរសៃវែងដែលបង្កើតជា cytoskeleton ដែលអនុញ្ញាតឱ្យកោសិការក្សារូបរាងរបស់វា។ Collagen និង elastin គឺជាសមាសធាតុសំខាន់នៃសារធាតុអន្តរកោសិកានៃជាលិកាភ្ជាប់ (ឧទាហរណ៍ ឆ្អឹងខ្ចី) ហើយសក់ ក្រចក រោមសត្វស្លាប និងសំបកខ្លះត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយប្រូតេអ៊ីនរចនាសម្ព័ន្ធមួយផ្សេងទៀតគឺ keratin ។

មុខងារការពារ

ច្រើនទៀត៖ មុខងារការពារប្រូតេអ៊ីន

មានមុខងារការពារប្រូតេអ៊ីនជាច្រើនប្រភេទ៖

1. ការការពាររាងកាយ។ ការការពាររាងកាយរបស់រាងកាយត្រូវបានផ្តល់ដោយ Collagen - ប្រូតេអ៊ីនដែលបង្កើតជាមូលដ្ឋាននៃសារធាតុអន្តរកោសិកានៃជាលិកាភ្ជាប់ (រួមទាំងឆ្អឹង ឆ្អឹងខ្ចី សរសៃពួរ និង ស្រទាប់ជ្រៅស្បែក (ស្បែក); keratin ដែលបង្កើតជាមូលដ្ឋាននៃខែលស្នែង សក់ រោម ស្នែង និងដេរីវេនៃអេពីដេមី។ ជាធម្មតាប្រូតេអ៊ីនបែបនេះត្រូវបានគេចាត់ទុកថាជាប្រូតេអ៊ីនដែលមានមុខងាររចនាសម្ព័ន្ធ។ ឧទាហរណ៍នៃប្រូតេអ៊ីននៃក្រុមនេះគឺ fibrinogens និង thrombin ដែលពាក់ព័ន្ធនឹងការ coagulation ឈាម។
2. ការការពារគីមី។ ការភ្ជាប់ជាតិពុលទៅនឹងម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនអាចផ្តល់នូវការបន្សាបជាតិពុលរបស់ពួកគេ។ តួនាទីយ៉ាងជាក់លាក់ក្នុងការបន្សាបជាតិពុលនៅក្នុងមនុស្សត្រូវបានលេងដោយអង់ស៊ីមថ្លើមដែលបំបែកសារធាតុពុល ឬបំប្លែងពួកវាទៅជាទម្រង់រលាយ ដែលរួមចំណែកដល់ការដកយកចេញយ៉ាងឆាប់រហ័សរបស់ពួកគេពីរាងកាយ។
3. ការការពារភាពស៊ាំ។ ប្រូតេអ៊ីនដែលបង្កើតជាឈាម និងសារធាតុរាវជីវសាស្រ្តផ្សេងទៀត គឺពាក់ព័ន្ធនឹងការឆ្លើយតបការពាររបស់រាងកាយចំពោះការខូចខាត និងការវាយប្រហារដោយភ្នាក់ងារបង្កជំងឺ។ ប្រូតេអ៊ីននៃប្រព័ន្ធបំពេញបន្ថែមនិងអង្គបដិប្រាណ (immunoglobulins) ជាកម្មសិទ្ធិរបស់ប្រូតេអ៊ីននៃក្រុមទីពីរ; ពួកវាបន្សាបបាក់តេរី មេរោគ ឬប្រូតេអ៊ីនបរទេស។ អង្គបដិបក្ខដែលជាផ្នែកមួយនៃប្រព័ន្ធការពារអាដាប់ធ័រភ្ជាប់ទៅនឹងវត្ថុបរទេសសម្រាប់ សារពាង្គកាយដែលបានផ្តល់ឱ្យសារធាតុ antigens និងដោយហេតុនេះ neutralize ពួកវាដឹកនាំពួកគេទៅកន្លែងនៃការបំផ្លាញ។ អង្គបដិប្រាណអាចត្រូវបានសម្ងាត់ចូលទៅក្នុងចន្លោះរវាងកោសិកា ឬភ្ជាប់ទៅនឹងភ្នាសនៃកោសិកា B-lymphocytes ឯកទេសហៅថាកោសិកាប្លាស្មា។

មុខងារបទប្បញ្ញត្តិ

ច្រើនទៀត៖ សារធាតុសកម្ម (ប្រូតេអ៊ីន), ប្រូតេស្យូម, មុខងារនិយតកម្មនៃប្រូតេអ៊ីន

ដំណើរការជាច្រើននៅក្នុងកោសិកាត្រូវបានគ្រប់គ្រងដោយម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន ដែលមិនបម្រើជាប្រភពថាមពល ឬ សម្ភារៈសំណង់សម្រាប់កោសិកា។ ប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះគ្រប់គ្រងដំណើរការកោសិកាតាមរយៈវដ្តកោសិកា ការចម្លង ការបកប្រែ ការបំបែក សកម្មភាពនៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀត និងដំណើរការជាច្រើនទៀត។ មុខងារនិយតកម្មនៃប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានអនុវត្តដោយសកម្មភាពអង់ស៊ីម (ឧទាហរណ៍ kinases ប្រូតេអ៊ីន) ឬដោយសារតែការភ្ជាប់ជាក់លាក់ទៅនឹងម៉ូលេគុលផ្សេងទៀត។ ដូច្នេះ កត្តាចម្លង ប្រូតេអ៊ីនសកម្ម និងប្រូតេអ៊ីន repressor អាចគ្រប់គ្រងអាំងតង់ស៊ីតេនៃការចម្លងហ្សែនដោយចងទៅនឹងលំដាប់បទប្បញ្ញត្តិរបស់ពួកគេ។ នៅកម្រិតនៃការបកប្រែការអាន mRNA ជាច្រើនក៏ត្រូវបានគ្រប់គ្រងដោយការបន្ថែមកត្តាប្រូតេអ៊ីនផងដែរ។

តួនាទីដ៏សំខាន់បំផុតនៅក្នុងបទប្បញ្ញត្តិនៃដំណើរការ intracellular ត្រូវបានលេងដោយប្រូតេអ៊ីន kinases និង phosphatase ប្រូតេអ៊ីន - អង់ស៊ីមដែលធ្វើឱ្យសកម្មឬទប់ស្កាត់សកម្មភាពនៃប្រូតេអ៊ីនផ្សេងទៀតដោយការភ្ជាប់ទៅនឹងពួកវាឬដកចេញក្រុមផូស្វាត។

មុខងារសញ្ញា

ច្រើនទៀត៖ មុខងារផ្តល់សញ្ញាប្រូតេអ៊ីន, អរម៉ូន, ស៊ីតូគីន

មុខងារផ្តល់សញ្ញានៃប្រូតេអ៊ីន គឺជាសមត្ថភាពរបស់ប្រូតេអ៊ីន ដើម្បីបម្រើជាសារធាតុផ្តល់សញ្ញា បញ្ជូនសញ្ញារវាងកោសិកា ជាលិកា សរីរាង្គ និងសារពាង្គកាយ។ មុខងារផ្តល់សញ្ញាជារឿយៗត្រូវបានផ្សំជាមួយមុខងារនិយតកម្ម ចាប់តាំងពីប្រូតេអ៊ីននិយតកម្មខាងក្នុងកោសិកាជាច្រើនក៏អនុវត្តការបញ្ជូនសញ្ញាផងដែរ។

មុខងារសញ្ញាត្រូវបានអនុវត្តដោយប្រូតេអ៊ីន - អរម៉ូន cytokines កត្តាលូតលាស់។ល។

អរម៉ូនត្រូវបានបញ្ចូលក្នុងឈាម។ អ័រម៉ូនសត្វភាគច្រើនគឺប្រូតេអ៊ីនឬ peptides ។ ការភ្ជាប់អរម៉ូនទៅនឹងអ្នកទទួលរបស់វាគឺជាសញ្ញាដែលបង្កឱ្យមានការឆ្លើយតបរបស់កោសិកា។ អ័រម៉ូនគ្រប់គ្រងការប្រមូលផ្តុំសារធាតុនៅក្នុងឈាម និងកោសិកា ការលូតលាស់ ការបន្តពូជ និងដំណើរការផ្សេងៗទៀត។ ឧទាហរណ៏នៃប្រូតេអ៊ីនបែបនេះគឺអាំងស៊ុយលីនដែលគ្រប់គ្រងកំហាប់គ្លុយកូសក្នុងឈាម។

កោសិកាធ្វើអន្តរកម្មគ្នាទៅវិញទៅមកដោយប្រើប្រូតេអ៊ីនសញ្ញាបញ្ជូនតាមរយៈសារធាតុអន្តរកោសិកា។ ប្រូតេអ៊ីនបែបនេះរួមបញ្ចូលឧទាហរណ៍ cytokines និងកត្តាលូតលាស់។

Cytokines គឺជាម៉ូលេគុលសញ្ញា peptide ។ ពួកវាគ្រប់គ្រងអន្តរកម្មរវាងកោសិកា កំណត់ការរស់រានរបស់ពួកគេ ជំរុញ ឬទប់ស្កាត់ការលូតលាស់ ភាពខុសគ្នា សកម្មភាពមុខងារ និង apoptosis និងធានាការសម្របសម្រួលនៃសកម្មភាពនៃប្រព័ន្ធភាពស៊ាំ ប្រព័ន្ធ endocrine និងសរសៃប្រសាទ។ ឧទាហរណ៏នៃ cytokines គឺជាកត្តាដុំសាច់ necrosis ដែលបញ្ជូនសញ្ញារលាករវាងកោសិការាងកាយ។

មុខងារដឹកជញ្ជូន

ច្រើនទៀត៖ មុខងារដឹកជញ្ជូនប្រូតេអ៊ីន

ប្រូតេអ៊ីនរលាយដែលពាក់ព័ន្ធនឹងការដឹកជញ្ជូនម៉ូលេគុលតូចៗត្រូវតែមានទំនាក់ទំនងខ្ពស់ (ភាពស្និទ្ធស្នាល) សម្រាប់ស្រទាប់ខាងក្រោម នៅពេលដែលវាមានវត្តមាននៅក្នុងកំហាប់ខ្ពស់ ហើយវាងាយស្រួលក្នុងការបញ្ចេញវានៅកន្លែងដែលមានកំហាប់ស្រទាប់ខាងក្រោមទាប។ ឧទាហរណ៍នៃប្រូតេអ៊ីនដឹកជញ្ជូនគឺអេម៉ូក្លូប៊ីនដែលដឹកអុកស៊ីសែនពីសួតទៅជាលិកាដែលនៅសល់ និងកាបូនឌីអុកស៊ីតពីជាលិកាទៅសួត ហើយលើសពីនេះទៀតប្រូតេអ៊ីនដូចគ្នាដែលមាននៅក្នុងរាជាណាចក្រទាំងអស់នៃសារពាង្គកាយមានជីវិត។

ប្រូតេអ៊ីនភ្នាសខ្លះចូលរួមក្នុងការដឹកជញ្ជូនម៉ូលេគុលតូចៗតាមរយៈភ្នាសកោសិកាដោយផ្លាស់ប្តូរភាពជ្រាបចូលរបស់វា។ សមាសធាតុ lipid នៃភ្នាសគឺមិនជ្រាបទឹក (hydrophobic) ដែលការពារការសាយភាយនៃប៉ូល ឬម៉ូលេគុលដែលមានបន្ទុក (អ៊ីយ៉ុង)។ ប្រូតេអ៊ីនដឹកជញ្ជូនភ្នាសត្រូវបានចាត់ថ្នាក់ជាទូទៅទៅជាប្រូតេអ៊ីនឆានែល និងប្រូតេអ៊ីនដឹកជញ្ជូន។ ប្រូតេអ៊ីនឆានែលមានរន្ធញើសដែលពោរពេញទៅដោយទឹកដែលអនុញ្ញាតឱ្យអ៊ីយ៉ុង (តាមរយៈបណ្តាញអ៊ីយ៉ុង) ឬម៉ូលេគុលទឹក (តាមរយៈ aquaporins) ផ្លាស់ទីឆ្លងកាត់ភ្នាស។ បណ្តាញអ៊ីយ៉ុងជាច្រើនមានឯកទេសសម្រាប់ការដឹកជញ្ជូនអ៊ីយ៉ុងតែមួយ។ ដូច្នេះ បណ្តាញប៉ូតាស្យូម និងសូដ្យូម ជារឿយៗបែងចែករវាងអ៊ីយ៉ុងស្រដៀងគ្នាទាំងនេះ ហើយអនុញ្ញាតឱ្យមានតែមួយក្នុងចំណោមពួកវាឆ្លងកាត់។ ប្រូតេអ៊ីននៃក្រុមហ៊ុនដឹកជញ្ជូនភ្ជាប់ដូចជាអង់ស៊ីម រាល់ម៉ូលេគុល ឬអ៊ីយ៉ុងដែលពួកវាផ្ទុក ហើយមិនដូចបណ្តាញទេ អាចដឹកជញ្ជូនយ៉ាងសកម្មដោយប្រើថាមពលរបស់ ATP ។ "អំណាចនៃកោសិកា" - ATP synthase ដែលអនុវត្តការសំយោគនៃ ATP ដោយសារតែជម្រាលប្រូតុងក៏អាចត្រូវបានកំណត់គុណលក្ខណៈប្រូតេអ៊ីនដឹកជញ្ជូនភ្នាសផងដែរ។

មុខងារបម្រុង (បម្រុងទុក)

ប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះរួមមានប្រូតេអ៊ីនបម្រុងដែលត្រូវបានរក្សាទុកជាប្រភពថាមពល និងសារធាតុនៅក្នុងគ្រាប់ពូជរុក្ខជាតិ (ឧទាហរណ៍ 7S និង 11S globulins) និងស៊ុតសត្វ។ ប្រូតេអ៊ីនមួយចំនួនទៀតត្រូវបានប្រើប្រាស់ក្នុងរាងកាយជាប្រភពនៃអាស៊ីតអាមីណូ ដែលនៅក្នុងវេនគឺជាបុព្វហេតុជីវសាស្រ្ត។ សារធាតុសកម្មដែលគ្រប់គ្រងដំណើរការមេតាប៉ូលីស។

មុខងារទទួល

ច្រើនទៀត៖ អ្នកទទួលកោសិកា

អ្នកទទួលប្រូតេអ៊ីនអាចមានទីតាំងនៅទាំងនៅក្នុង cytoplasm និងបញ្ចូលទៅក្នុង ភ្នាសកោសិកា. ផ្នែកមួយនៃម៉ូលេគុល receptor ទទួលសញ្ញា ដែលជារឿយៗជាសារធាតុគីមី ហើយក្នុងករណីខ្លះ ពន្លឺ។ ផលប៉ះពាល់មេកានិក(ឧទាហរណ៍ការលាតសន្ធឹង) និងការរំញោចផ្សេងទៀត។ នៅពេលដែលសញ្ញាមួយត្រូវបានអនុវត្តទៅ តំបន់ជាក់លាក់ម៉ូលេគុល - អ្នកទទួលប្រូតេអ៊ីន - ការផ្លាស់ប្តូរទម្រង់របស់វាកើតឡើង។ ជាលទ្ធផលការអនុលោមតាមផ្នែកផ្សេងទៀតនៃម៉ូលេគុលដែលបញ្ជូនសញ្ញាទៅសមាសធាតុកោសិកាផ្សេងទៀតផ្លាស់ប្តូរ។ មានយន្តការផ្តល់សញ្ញាជាច្រើន។ អ្នកទទួលមួយចំនួនជំរុញឱ្យជាក់លាក់ ប្រតិកម្ម​គីមី; អ្នកផ្សេងទៀតបម្រើ បណ្តាញអ៊ីយ៉ុងដែលបើកឬបិទនៅពេលដែលសញ្ញាត្រូវបានអនុវត្ត; នៅតែផ្សេងទៀតជាពិសេសចងម៉ូលេគុលផ្ញើសារ intracellular ។ នៅក្នុងអ្នកទទួលភ្នាស ផ្នែកនៃម៉ូលេគុលដែលភ្ជាប់ទៅនឹងម៉ូលេគុលសញ្ញា មានទីតាំងនៅលើផ្ទៃក្រឡា ខណៈដែលដែនបញ្ជូនសញ្ញាគឺនៅខាងក្នុង។

មុខងារម៉ូទ័រ (ម៉ូទ័រ)

ថ្នាក់ទាំងមូលនៃប្រូតេអ៊ីនម៉ូតូផ្តល់នូវចលនារាងកាយឧទាហរណ៍ការកន្ត្រាក់សាច់ដុំរួមទាំង locomotion (myosin) ចលនាកោសិកានៅក្នុងខ្លួន (ឧទាហរណ៍ចលនា amoeboid នៃ leukocytes) ចលនានៃ cilia និង flagella ហើយលើសពីនេះទៀតសកម្មនិងដឹកនាំ។ ការដឹកជញ្ជូនខាងក្នុងកោសិកា (kinesin, dynein) ។ Dyneins និង kinesins ដឹកជញ្ជូនម៉ូលេគុលតាម microtubules ដោយប្រើ ATP hydrolysis ជាប្រភពថាមពល។ Dyneins ដឹកម៉ូលេគុល និងសរីរាង្គពីផ្នែកខាងក្រៅនៃកោសិកាឆ្ពោះទៅរក centrosome, kinesins - ទៅ ទិសដៅ​ផ្ទុយគ្នា. Dyneins ក៏ទទួលខុសត្រូវចំពោះចលនារបស់ cilia និង flagella នៅក្នុង eukaryotes ។ វ៉ារ្យ៉ង់ Cytoplasmic នៃ myosin អាចចូលរួមក្នុងការដឹកជញ្ជូនម៉ូលេគុល និងសរីរាង្គតាមរយៈមីក្រូហ្វីល